Einführung in den Peptidverkauf

Unser Peptidverkauf ist spezialisiert auf und deckt beliebte, häufig wissenschaftlich erforschte Perspektivpeptide, Sarms und ungefährliche Chemikalien in der Biologie und Chemie ab. Wenn Sie Peptide, Sarms und andere Substanzen von höchster Qualität für wissenschaftliche Forschungszwecke kaufen und verwenden möchten, sicher, dass Sie am richtigen Ort sind.

Wir sind äußerst fokussiert auf die höchstmögliche Qualität, dies ist unsere oberste Priorität. Daher finden Sie in unserem Angebot zum Verkauf stehende Peptide, Sarms und andere Forschungschemikalien der höchstmöglichen und möglichen Qualität in pharmazeutischer Reinheit und nur maximale Effizienz. Gleichzeitig werden alle unsere Premium-Peptide, Produkte und Forschungschemikalien regelmäßig auf beste Qualität und Reinheit geprüft. Die Zufriedenheit unserer Kunden ist uns sehr wichtig, wir versuchen immer, unser Bestes dafür zu geben.

Peptide

Grundlegende Definition von Peptiden: Peptide sind kurze Ketten, die aus zwei oder mehr (2 bis 50) Aminosäuremonomeren (Molekülen) bestehen, die durch kovalente chemische Bindungen, die als Peptidbindung bezeichnet werden, miteinander verbunden sind. Peptide sind strukturell identisch mit Proteinen, aber sie sind kleiner (Proteine ​​bestehen aus 50 Aminosäuremolekülen oder mehr) und sie haben auch keine Sekundär- und Tertiärstrukturen. Der menschliche Körper benötigt 20 natürlich vorkommende Aminosäuren. Diese Aminosäuren können zu einer Vielzahl verschiedener Peptide und Proteine kombiniert werden.

peptide
Peptide: Links befindet sich das Met-Enkephalin-Peptid, rechts das Ipamorelin-Pentapeptid

Die Aminosäuresequenz: Jedes Peptid besteht aus einer Sequenz von Aminosäuren. Die Aminosäuresequenz des Peptids ist eine wichtige Information, die definiert, welche Aminosäuren das Peptid gebildet haben und in welcher Reihenfolge sie durch Peptidbindungen verbunden sind; und diese Aminosäuresequenz eines Proteins oder Peptids wird oft als seine Primärstruktur bezeichnet. Heutzutage kennen und registrieren Wissenschaftler komplette Aminosäuresequenzen von mehr als 100.000 Peptiden und Proteinen, wobei jedes dieser Peptide oder Proteine ​​seine einzigartige und genau definierte Aminosäuresequenz hat! Das Verfahren zur Bestimmung der Aminosäuresequenz ist als Proteinsequenzierung bekannt.

peptide amino acid sequence
The amino acid terminal of a polypeptide Tyr-Thr-Gln-Trp-lle is the beginning of the sequence. The sequence is written starting with the residue at the amino terminal (on the left) and ending at the carboxyl terminal (on the right).
peptide bond
Peptide bond is synthesized when the carboxyl group of one amino acid molecule reacts with the amino group of the other amino acid molecule. A water molecule is formed from released 2 hydrogen and 1 oxygen atoms.

Peptidtypen

Es wurden viele Peptide entdeckt und viele Arten von Peptiden sind bekannt. Peptide können nach vielen Faktoren oder ihren Eigenschaften sortiert, klassifiziert oder kategorisiert werden, z. B. nach chemischer Struktur und Eigenschaften, Anzahl der Aminosäuren, Funktionen und Funktionsweise, Vorkommen, Wirkort, Quelle, Herkunft und anderen. Diese Peptidtypen können sich häufig überlappen, was bedeutet, dass ein bestimmtes Peptid gleichzeitig fallen und mehreren Gruppen, Kategorien oder Typen von Peptiden angehören kann. Beispiele für wichtige und häufig verwendete Markierungen von Peptidtypen, -arten, -klassen, -gruppen, -kategorien oder -familien:

Peptidtypen nach Anzahl der Aminosäuren (Länge): Peptide definierter Länge werden entsprechend ihrer AA-Anzahl mit numerischen IUPAC-Multiplikator-Präfixen benannt:

  • Dipeptid: ist ein Peptid, das aus 2 Aminosäuren besteht
  • Tri-Peptid: ist ein Peptid, das aus 3 Aminosäuren besteht
  • Tetra-Peptid: ist ein Peptid, das aus 4 Aminosäuren besteht
  • Penta-Peptid: ist ein Peptid, das aus 5 Aminosäuren besteht
  • Hexa-Peptid: ist ein Peptid, das aus 6 Aminosäuren besteht
  • Hepta-Peptid: ist ein Peptid, das aus 7 Aminosäuren besteht
  • Octa-Peptid: ist ein Peptid, das aus 8 Aminosäuren besteht
  • Nona-Peptid: ist ein Peptid, das aus 9 Aminosäuren besteht
  • Deca-Peptid: ist ein Peptid, das aus 10 Aminosäuren besteht
  • undeca-peptid: ist ein peptid bestehend aus 11 aminosäuren
  • Dodeca-Peptid: ist ein Peptid, das aus 12 Aminosäuren besteht
  • Trideca-Peptid: ist ein Peptid, das aus 13 Aminosäuren besteht
  • Tetradeca-Peptid: ist ein Peptid, das aus 14 Aminosäuren besteht
  • Pentadeca-Peptid: ist ein Peptid, das aus 15 Aminosäuren besteht
  • Hexadeca-Peptid: ist ein Peptid, das aus 16 Aminosäuren besteht
  • Heptadeca-Peptid: ist ein Peptid, das aus 17 Aminosäuren besteht
  • Octadeca-Peptid: ist ein Peptid, das aus 18 Aminosäuren besteht
  • Nonadeca-Peptid: ist ein Peptid, das aus 19 Aminosäuren besteht
  • icosa-peptid: ist ein peptid bestehend aus 20 aminosäuren
  • Henicosa-Peptid: ist ein Peptid, das aus 21 Aminosäuren besteht
  • Docosa-Peptid: ist ein Peptid, das aus 22 Aminosäuren besteht
  • Tricosa-Peptid: ist ein Peptid, das aus 23 Aminosäuren besteht
  • Tetracosa-Peptid: ist ein Peptid, das aus 24 Aminosäuren besteht; usw...

Peptidtypen und Begriffe, die keine strengen Längendefinitionen haben (diese Typen können sich häufig überlappen):

  • Polypeptid: einzelne lineare Peptidkette aus vielen Aminosäuren, die durch Amidbindungen zusammengehalten werden
  • Protein: besteht aus einem oder mehreren Polypeptiden und gleichzeitig beträgt die Gesamtzahl der Aminosäuren (Länge) mehr als 50 Aminosäuren
  • Oligopeptid: ist ein Peptid, das aus 2 bis 20 Aminosäuren besteht

Peptidtypen nach Struktur:

  • lineare Peptide: Es handelt sich um Peptide, die eine Struktur mit einer einfachen linearen Sequenz von Peptidbindungen und einer Kette mit einer Linienstruktur aufweisen
  • cyclische Peptide: Es handelt sich um Peptide, die eine Struktur mit einer kreisförmigen Sequenz von Peptidbindungen aufweisen, Ketten mit einer Ringstruktur

Hauptpeptidtypen und -klassen nach Funktionen oder Vorkommen:

  • Peptidhormone: Hormone, deren Moleküle Peptide sind, Peptidhormone werden in Zellen aus Aminosäuren nach mRNA-Transkripten synthetisiert
  • Neuropeptide: Neuronale Signalmoleküle, die von Neuronen zur Kommunikation miteinander verwendet werden und die Aktivität von Gehirn und Körper auf spezifische Weise beeinflussen
  • Lipopeptide: ist ein Molekül, das aus einem Lipid besteht, das an ein Peptid gebunden ist
  • Peptidproteosen: Gemisch von Peptiden, die durch Hydrolyse von Proteinen hergestellt werden
  • Peptidergikum: Chemikalie, die die Peptidsysteme im Körper oder Gehirn direkt moduliert
  • Giftpeptide: werden normalerweise in Tiergiften gefunden, von denen viele bioaktiv sind
  • Antimikrobielle (Antibiotika-) Peptide (AMPs): Sie sind ein wichtiger Bestandteil der angeborenen Immunabwehr vieler lebender Organismen
  • Anti-Krebs-Peptide ((ACPs)): Peptide, die gegen Mikroben und Krebszellen wirksam sind und ein effizientes Eindringen und Aufnehmen von Gewebe durch die heterogenen Krebszellen ermöglichen
  • entzündungshemmende Peptide (AIPs): sind in allen lebenden Organismen vorhanden und haben entzündungshemmende Eigenschaften
  • Impfstoffpeptide: Peptide, die dazu dienen, einen Organismus gegen einen Krankheitserreger zu immunisieren
  • Pflanzenpeptide: regulieren das Pflanzenwachstum, die Entwicklung, die Vermehrung und die Reaktion auf Umweltstress
  • Hautpeptide: Peptide, die in der Hautpflege verwendet werden und die Haut vor Alterung schützen
  • Herz-Kreislauf-Peptide: werden vom Herzen im Verhältnis zum transmuralen Herzdruck ausgeschieden
  • endokrine Peptide: Peptidhormone, die an der Funktion des endokrinen Systems beteiligt sind
  • Magen-Darm-Peptide: Hormone, die von enteroendokrinen Zellen in Magen, Bauchspeicheldrüse und Dünndarm ausgeschüttet werden und die Funktionen der Verdauungsorgane steuern
  • Neurotrophe Peptide: Peptide, die das Wachstum, Überleben und die Differenzierung von sich entwickelnden und reifen Neuronen unterstützen
  • Nierenpeptide: Peptide und niedermolekulare Proteine, die auf die Nieren abzielende Arzneimittelsysteme bilden
  • Opioidpeptide: Binden an Opioidrezeptoren im Gehirn und spielen eine Rolle bei Motivation, Emotion, Bindungsverhalten, Reaktion auf Stress und Schmerzen sowie bei der Kontrolle der Nahrungsaufnahme

Peptidtypen nach Quelle und/oder Herkunft:

  • natürlich vorkommende Peptide (natürlich in menschlichen, tierischen oder pflanzlichen Körpern hergestellt)
  • ribosomale Peptide: natürlich produzierte Peptide in Ribosomen (makromolekulare Mechanismen der lebenden Zelle)
  • Nicht-ribosomale Peptide: Auch in lebenden Organismen natürlich produzierte Peptide, die jedoch von einem oder mehreren spezialisierten Enzymen synthetisiert werden
  • synthetisch entworfene und hergestellte Peptide (von Wissenschaftlern künstlich hergestellt)
  • Peptidfragmente: Beziehen sich auf Fragmente von Proteinen, die zur Identifizierung oder Quantifizierung des Quellproteins verwendet werden
  • Peptone: Peptide und Proteine, die im frühen Stadium des Proteinabbaus während der Verdauung gebildet werden, Produkte der Säureproteolyse

Peptidbindung:

Peptide als Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen (oder manchmal durch einige Isopeptidbindungen) zusammengehalten werden. Eine Peptidbindung ist ein Synonym für Amidbindungen, eine kovalente chemische Bindung vom Amidtyp. Eine Peptidbindung wird synthetisiert, wenn die Carboxylgruppe (COOH) eines Aminosäuremoleküls mit der Aminogruppe (NH2) des anderen Aminosäuremoleküls reagiert. Das Verfahren, durch das diese Amidbindung gebildet wird, läuft wie folgt ab: Zwei Aminosäuren nähern sich einander an, wobei der Nicht-Seitenketten- (C1) -Carbonsäureanteil einer Aminosäure in die Nähe des Nicht-Seitenketten- (N2) -Aminoteils von kommt die zweite Aminosäure. Eine Aminosäure verliert Wasserstoff (H) und Sauerstoff (O) von ihrer Carboxylgruppe (COOH), die zweite Aminosäure verliert Wasserstoff (H) von ihrer Aminogruppe (NH 2) und Kohlenstoff Nummer eins (C1) von ihrer Carboxylgruppe der ersten Aminosäure wird mit Stickstoff Nummer zwei (N2) aus der Aminogruppe der zweiten Aminosäure verbunden - ein Amidtyp einer kovalenten chemischen Bindung (Peptidbindung) zwischen den Resten dieser Aminosäuren wird erzeugt. Gleichzeitig wird aus zwei freigesetzten Wasserstoff- und einem Sauerstoffatom ein Wassermolekül gebildet. Daher ist die Bildung einer Peptidbindung eine Art Kondensationsreaktion. Der Begriff Reste bezeichnet Aminosäuren, die in Peptide eingebaut und gebunden wurden. Diese chemische Reaktion (Bildung der Peptidbindung) verbraucht Energie. In lebenden Organismen wird die notwendige Energie aus ATP gewonnen.

peptide bond
Peptide bond is an amide type of covalent chemical bond, that linking two consecutive alpha-amino acids from C1 (carbon number one) of one alpha-amino acid and N2 (nitrogen number two) of another amino acid.

Struktur der Peptide:

Wie bereits erwähnt, bestehen Peptide aus einer Sequenz von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Zwei sehr wichtige Tatsachen - welche Aminosäuren (ihre Reste) das Peptid bilden und in welcher Reihenfolge sie durch Peptidbindungen (die genaue Sequenz von Aminosäuren) miteinander verbunden sind, definieren seine Hauptstruktur, die oft als Primärstruktur des Peptids bezeichnet wird . Alle Peptide mit Ausnahme von cyclischen Peptiden haben einen N-Terminus (am linken Ende, auch als Amino-Terminus bezeichnet, bezogen auf die freie Amingruppe (-NH2)) und einen C-Terminus (am rechten Ende, auch als bekannt) der Carboxylterminus, bezogen auf die freie Carboxylgruppe (-COOH)). Die Primärstruktur des Peptids beginnt üblicherweise am Aminoende (links) und setzt sich bis zum Carboxylende (rechts) fort.

Da sich der N-Terminus des Peptids von seinem C-Terminus unterscheidet, kann auch ein kleines Peptid mehrere Konstitutionsisomere aufweisen. Beispielsweise kann ein Dipeptid, das nur aus 2 verschiedenen Aminosäuren gebildet wird, 2 verschiedene Strukturen aufweisen: Asparaginsäure (Asp) und Phenylalanin (Phe) können zu 2 verschiedenen Dipeptiden kombiniert werden - Asp-Phe oder Phe-Asp. Tripeptide, die aus Resten von 3 verschiedenen Aminosäuren bestehen, können in 6 verschiedenen Konstitutionen erzeugt werden. Tetrapeptid, das aus Resten von 4 verschiedenen Aminosäuren zusammengesetzt ist, würde 24 Konstitutionsisomere usw. aufweisen. In Anbetracht der Tatsache, dass es 20 natürlich vorkommende Aminosäuren gibt, von denen jede eine mögliche Komponente der Peptidkette ist, zum Beispiel das aus allen zusammengesetzte decapeptid mögliche Kombinationen dieser Aminosäuren hätten insgesamt 2010 Konstitutionsisomere !! Wie wir sehen können, ist die mögliche Kombination von peptidbildenden Aminosäuren (Peptidaminosäuresequenzen) und einzigartigen Peptiden wirklich enorm. Peptide können auch häufig posttranslationale Modifikationen wie Sulfonierung, Phosphorylierung, Hydroxylierung, Palmitoylierung, Glykosylierung oder Disulfidbildung aufweisen. Die Aminosäuren unterscheiden sich in der Struktur durch den Substituenten an ihren Seitenketten. Diese Aminosäureseitenketten liefern und beeinflussen unterschiedliche chemische, physikalische und strukturelle Eigenschaften des endgültigen Peptids. Je nach Aminosäureseitenkettensubstituent kann die Aminosäure als sauer, basisch oder neutral eingestuft werden.

Sekundär und Tertiärstruktur großer Peptide:

Die unterschiedlichen Eigenschaften von Peptiden können nicht nur von ihren Aminosäuresequenzen abhängen, sondern auch von ihren dreidimensionalen Anordnungen und von der Art und Weise, wie die Peptidketten im Raum gestreckt, gewickelt und gefaltet werden. Obwohl die Orientierungsmöglichkeiten dieser Makromoleküle nahezu unbegrenzt erscheinen mögen, beschränken verschiedene Faktoren die strukturellen Möglichkeiten, und es ist möglich, einige gemeinsame Strukturthemen oder sekundäre Peptidstrukturen zu identifizieren, die in verschiedenen Molekülen wiederholt auftreten. Diese Konformationssegmente werden manchmal durch die Diederwinkel Φ & Ψ beschrieben. Die meisten großen Peptide und Proteine nehmen jedoch keine vollständig einheitlichen Konformationen an, weshalb vollständige Beschreibungen ihrer dreidimensionalen Anordnungen als andere tertiäre Peptidstrukturen definiert werden.

primary, secondary, tertiary and quaternary structure of peptides and proteins
Primary, secondary, tertiary and quaternary structure of peptides and/or proteins.

Liste der Faktoren, die das Konformationsgleichgewicht von Peptidketten beeinflussen:

  • Die Planarität von Peptidbindungen und -konformationen wird durch die Diederwinkel Φ und Ψ definiert
  • Wasserstoffbrückenbindung von Amidcarbonylgruppen an NH-Donoren
  • Sterische Anhäufung benachbarter Gruppen
  • Abstoßung und Anziehung geladener Gruppen
  • Der hydrophile und hydrophobe Charakter der Substituentengruppen

Die Sekundärstruktur von Peptiden enthält 2 Haupttypen:

  • α-helix
  • ß-sheet

Die α-helix (alpha helix) ist eine rechtshelixförmige Konformation, bei der jede NH-Gruppe im Grundgerüst eine Wasserstoffbrücke zur C = O-Gruppe im Grundgerüst der Aminosäure bildet, die sich drei oder vier Reste früher entlang der Proteinsequenz befindet. Die Wasserstoffbrückenbindungen machen diese Struktur sehr stabil.

Die β-sheets (beta sheets) bestehen aus β-Strängen, die durch mindestens 2 oder 3 Wasserstoffbrückenbindungen seitlich verbunden sind und eine im Allgemeinen verdrillte, gefaltete Folie bilden. Ein β-Strang ist ein Abschnitt der Polypeptidkette, der typischerweise 3 bis 10 Aminosäuren lang ist und dessen Grundgerüst eine verlängerte Konformation aufweist.

α-helix and β-sheets types of secondary structure of the peptides and proteins
α-helix and β-sheets types of secondary structure of the peptides and proteins.

N-terminus & C-terminus:

Das Ende der Peptidkette mit einer freien α-Aminogruppe (-NH2) wird als N-Terminus bezeichnet (Aliase: Amino-Terminus, NH2-Terminus, N-terminales Ende). Das andere, gegenüberliegende Ende des Peptids mit einer freien Carboxylgruppe (-COOH) wird als C-Terminus bezeichnet (Aliase: Carboxylterminus, Carboxyterminus, C-terminaler Schwanz, C-terminales Ende oder COOH-Terminus). Gemäß der Konvention werden Peptidaminosäuresequenzen von links vom N-Terminus nach rechts zum C-Terminus in LTR-Sprachen (von links nach rechts) geschrieben. Dies korreliert mit der Translationsrichtung, denn wenn ein Peptid aus der Messenger-RNA translatiert wird, entsteht es auch vom N-Terminus zum C-Terminus - was bedeutet, dass Aminosäuren an das Carbonylende addiert werden.

N-terminus and C-terminus end of peptide
N-terminus & C-terminus explanation on the picture: The end of the peptide chain with a free α-amino group (-NH2) is named the N-terminus, and the end of the peptide chain with a free carboxyl group (-COOH) is named the C-terminus.

Cyclische Peptide:

Cyclische Peptide sind Arten von Peptiden, die eine kreisförmige Sequenz von Peptidbindungen enthalten (mit anderen Worten Polypeptidketten mit einer Ringstruktur). Diese Ringstruktur von cyclischen Peptiden kann durch eine kovalente Bindung zwischen gebildet werden:

  • die Amino- und Carboxylenden des Peptids (von Kopf bis Schwanz), Beispiel: in Cyclosporin
  • oder eine Bindungsverbindung zwischen dem Aminoende und einem Seitenkettenrest (Kopf-zu-Seitenkette), Beispiel: in Bacitracin
  • oder das Carboxylende und ein Seitenkettenrest (Schwanz-zu-Seitenkette), Beispiel: in Colistin
  • oder zwei Restseitenketten (Seitenkette zu Seitenkette) oder kompliziertere Anordnungen, Beispiel: in Amanitin

Die Länge von cyclischen Peptiden reicht von 2 bis Hunderten von Aminosäureresten. Natürlich synthetisierte cyclische Peptide sind häufig vom antimikrobiellen oder toxischen Typ. Zyklische Peptide neigen dazu, äußerst widerstandsfähig gegen den Verdauungsprozess zu sein. Dank dieser Eigenschaft können sie im menschlichen Verdauungstrakt überleben. Dieser Vorteil kann bei zahlreichen medizinischen und molekularbiologischen Anwendungen zur Entwicklung von Arzneimitteln auf Proteinbasis genutzt werden, die oral angewendet werden können, da cyclische Peptide in Proteindomänen mit medizinischer Nützlichkeit und Funktion (z. B. als Antibiotika, Immunsuppressiva) eingebaut werden können. usw). Proteindomänen sind Teile der Proteinsequenz und der Tertiärstruktur (die strukturellen und funktionellen unterschiedlichen Einheiten von Proteinen), die sich unabhängig vom Rest der Proteinkette entwickeln, funktionieren und existieren können und in der Regel für eine bestimmte Funktion oder Wechselwirkung verantwortlich sind in der gesamten funktionellen Rolle des Proteins. In unserem Peptidverkauf können Sie mehrere cyclische Peptide kaufen, wie Melanotan 2 und andere.

cyclic peptide melanotan-2 structure
Cyclic peptide Melanotan 2, synthetic melanocortin receptor agonist, analogue of endogenous peptide hormone α-MSH.
cyclic tetradecapeptide somatostatin structure
Somatostatin, a cyclic tetradecapeptide, that regulate many endocrine and nervous system functions.

Peptidfunktionen:

Die Rolle von Peptiden in der Natur ist sehr wichtig, sie werden in allen lebenden Organismen, Menschen, Tieren und Pflanzen synthetisiert. Peptide erfüllen eine Vielzahl von wichtigen Aufgaben und unersetzbaren Funktionen in lebenden Organismen und spielen eine Schlüsselrolle in laufenden biologischen Aktivitäten und Prozessen. Der menschliche Körper verwendet für seine Funktion eine Vielzahl und einen Bereich von Peptiden. Zu den wichtigsten Funktionen von Peptiden in lebenden Organismen gehören nach ihrem Typ bestimmte:

  • Peptidhormone und endokrine Peptide wirken als Hormone, wirken auf das endokrine System und übertragen Signale zwischen Zellen und Drüsen.
  • Neuropeptide und Gehirnpeptide sind neuronale Signalpeptidketten, die von Neuronen zur Kommunikation miteinander verwendet werden.
  • Opioidpeptide binden an Opioidrezeptoren im Gehirn und spielen eine Rolle bei der Motivation, Emotion, dem Bindungsverhalten, der Reaktion auf Stress und Schmerzen sowie bei der Kontrolle der Nahrungsaufnahme.
  • Neurotrophe Peptide unterstützen das Wachstum, Überleben und die Differenzierung von sich entwickelnden und reifen Neuronen.
  • Antimikrobielle Peptide stellen einen wichtigen Teil der angeborenen Immunabwehr in vielen lebenden Organismen dar und sind Teil der Vielzahl antimikrobieller Wirkstoffe.
  • Entzündungshemmende Peptide, die in allen lebenden Organismen vorhanden sind und entzündungshemmende Eigenschaften haben, in mehrzelligen Organismen sind entzündungshemmende Peptide ein wesentlicher Bestandteil des Immunsystems.
  • Herz-Kreislauf-Peptide werden im Verhältnis zum Herztransmuraldruck vom Herzen ausgeschieden.
  • Gastrointestinale Peptide werden von enteroendokrinen Zellen im Magen, in der Bauchspeicheldrüse und im Dünndarm ausgeschieden und steuern die Funktionen der Verdauungsorgane.
  • Pflanzenpeptide regulieren das Pflanzenwachstum, die Entwicklung, die Reproduktion und die Reaktion auf Umweltstress.
  • Peptide als Strukturkomponenten, wobei Peptide Bausteine ​​von Proteinen und Proteinhormonen sind.
  • Peptide als Enzyme und biologische Katalysatoren beschleunigen die Stoffwechselreaktionen. Im menschlichen Körper befindet sich eine große Menge an Enzymen, die an vielen Prozessen beteiligt sind (zum Beispiel an der Synthese von Zellteilen, der Energieerzeugung oder der Nahrungsverdauung).

Peptidhormone

Hormone haben einen Einfluss auf das Hormonsystem von Mensch und Tier. Die meisten Hormone können entweder als Hormone auf Aminosäurebasis (Amin-, Peptid- oder Proteinhormone) oder als Hormone auf Lipidbasis (Steroidhormone) klassifiziert werden. Peptidhormone sind wie die anderen Peptide wasserlöslich und wirken auf die Oberfläche von Zielzellen. Zu den wichtigsten Peptidhormonen zählen beispielsweise, IGF-1 und Wachstumshormon , das Sie finden Sie auch in unserem Peptidverkauf. Ausgereifte Peptidhormone wandern durch das Blut zu allen Zellen im Körper, wo sie mit bestimmten Rezeptoren auf den Oberflächen ihrer Zielzellen interagieren. Wenn ein Peptidhormon an seinen Rezeptor auf der Oberfläche der Zelle bindet, erscheint im Zytoplasma ein zweiter Bote, der die Signalübertragung auslöst, die zu den zellulären Reaktionen führt. Einige Peptidhormone interagieren auch mit intrazellulären Rezeptoren, die im Zytoplasma oder im Zellkern durch einen intrakrinen Mechanismus lokalisiert sind.

Peptide hormone IGF-1
Peptide hormone IGF-1 is formed by 70 amino acids in a single chain with three intramolecular disulfide bridges.
peptide hormone growth hormone, GH
Peptide hormone growth hormone (GH) belongs to a group of homologous hormones called Somatotropin family .

Neuropeptide

Neuropeptide sind neuronale Aminosäureketten, die von Neuronen zur Kommunikation verwendet werden. und die Aktivität des Gehirns und des Körpers auf spezifische Weise beeinflussen. Verschiedene Neuropeptide sind an einer Vielzahl von Gehirnfunktionen beteiligt (wie Analgesie, Belohnung, Nahrungsaufnahme, Stoffwechsel, Fortpflanzung, soziales Verhalten, Lernen, Gedächtnis usw.). Neuropeptide sind mit Peptidhormonen verwandt, und in einigen Fällen haben Peptide, die in der Peripherie als Hormone fungieren, auch neuronale Funktionen als Neuropeptide. Der Hauptunterschied zwischen Neuropeptid und Peptidhormon hat mit den Zelltypen zu tun, die sie freisetzen und auf das Molekül reagieren: Während Neuropeptide aus neuronalen Zellen ausgeschieden werden und an benachbarte Zellen (hauptsächlich Neuronen) signalisieren; Im Gegensatz dazu werden Peptidhormone aus neuroendokrinen Zellen ausgeschieden und wandern durch das Blut zu entfernten Geweben, wo sie eine Reaktion hervorrufen, indem sie an ihre spezifischen Rezeptoren binden. Neuropeptide modulieren die neuronale Kommunikation, indem sie auf Zelloberflächenrezeptoren einwirken. Viele Neuropeptide werden zusammen mit anderen niedermolekularen Neurotransmittern freigesetzt. Das menschliche Genom enthält ungefähr 90 Gene, die Vorläufer von Neuropeptiden codieren.

Neuropeptide neurotensin
Neuropeptide neurotensin, brain and gastrointestinal peptide fulfils many central and peripheral functions.
 neuropeptide SF
Antiopioid peptide neuropeptide SF is involved in pain modulation and endocrine functions.

Opioid-Peptide

Opioidpeptide binden an Opioidrezeptoren im Gehirn und spielen eine Rolle bei der Motivation, Emotion, dem Bindungsverhalten, der Reaktion auf Stress und Schmerzen sowie bei der Kontrolle der Nahrungsaufnahme. Opioidpeptide werden durch posttranslationale proteolytische Spaltung von Vorläuferproteinen freigesetzt, und Vorläufer bestehen aus diesen Teilen:

  • Signalsequenz, die einer konservierten Region von etwa 50 Resten vorangeht
  • Bereich variabler Länge
  • Sequenz der Neuropeptide selbst

Die Sequenzanalyse zeigt, dass die konservierte N-terminale Region der Vorläufer 6 Cysteine enthält, die wahrscheinlich an der Bildung von Disulfidbindungen beteiligt sind. Wahrscheinlich könnte diese Region für die Neuropeptidverarbeitung wichtig sein. Endogene (natürlich im Körper produzierte) Opioidpeptide werden in diese verschiedenen Familien unterteilt:

  • Enkephaline: Pentapeptide, die an der Regulierung der Nozizeption im Körper beteiligt sind; werden endogene Liganden genannt, da sie intern abgeleitet sind und an die Opioidrezeptoren des Körpers binden.
  • Endorphine: Neuropeptide & Peptidhormone, die vom Zentralnervensystem & der Hypophyse produziert werden; Ihre Hauptfunktion besteht darin, die Kommunikation von Schmerzsignalen zu hemmen. Sie können auch ein Gefühl der Euphorie hervorrufen, das demjenigen anderer Opioide sehr ähnlich ist.
  • Dynorphine: Diese ipioiden Peptide entstehen aus dem Vorläuferprotein Prodynorphin; Sie werden in vielen verschiedenen Teilen des Gehirns (einschließlich Hypothalamus, Striatum, Hippocampus und Rückenmark) produziert und wirken wie ein Modulator der Schmerzreaktionen.
  • Nociceptin: 17-Aminosäuren-Neuropeptid, endogener Ligand für den Nociceptinrezeptor (NOP, ORL-1), und initiiert seine Funktion zur Beeinflussung zahlreicher Gehirnaktivitäten wie Schmerzempfindung und Angstlernen.
  • Endomorphine: Natürliche Opioid-Neurotransmitter, die für die Schmerzlinderung von zentraler Bedeutung sind; behalten Sie eine Vielzahl von Funktionen bei.
Opioid peptide γ-Endorphin
Opioid peptide γ-Endorphin is an opioid peptide that is characterized by the presence of 17 amino acids.
Endogenous opioid peptides and their related receptors
Opioid peptideAmino acid sequenceOpioid target receptor
Leu-enkephalinYGGFLδ-opioid receptor†, μ-opioid receptor†
Met-enkephalinYGGFMδ-opioid receptor†, μ-opioid receptor†
MetorphamideYGGFMRRV-NH2δ-opioid receptor, μ-opioid receptor
Peptide EYGGFMRRVGRPEWWMDYQKRYGGFLμ-opioid receptor, κ-opioid receptor
α-EndorphinYGGFMTSEKSQTPLVTμ-opioid receptor, unknown affinity for other opioid receptors
β-EndorphinYGGFMTSEKSQTPLVTLFKNAIIKNAYKKGEμ-opioid receptor'†'‡, δ-opioid receptor†
γ-EndorphinYGGFMTSEKSQTPLVTLμ-opioid receptor, unknown affinity for other opioid receptors
Dynorphin AYGGFLRRIRPKLKWDNQκ-opioid receptor'†'‡
Dynorphin A1–8YGGFLRRIκ-opioid receptor, μ-opioid receptor (partial agonist at δ-opioid receptor)
Dynorphin BYGGFLRRQFKVVTκ-opioid receptor
Big dynorphinYGGFLRRIRPKLKWDNQKRYGGFLRRQFKVVTκ-opioid receptor'†'‡
LeumorphinYGGFLRRQFKVVTRSQEDPNAYYEELFDVκ-opioid receptor
α-NeoendorphinYGGFLRKYPKκ-opioid receptor
β-NeoendorphinYGGFLRKYPκ-opioid receptor
NociceptinFGGFTGARKSARKLANQnociceptin receptor'†'‡
Endomorphin-1YPWF-NH2μ-opioid receptor
Endomorphin-2YPFF-NH2μ-opioid receptor
This symbol next to a receptor indicates that the corresponding peptide is a principal endogenous agonist of the receptor in humans.
This symbol next to a receptor indicates that the corresponding peptide is the endogenous ligand with the highest known potency for the receptor in humans.

Neurotrophe Peptide

Neurotrophe Faktoren (NTFs) oder auch als neurotrophe Peptide bezeichnet, sind wichtige Biomoleküle, die Wachstum, Überleben und Differenzierung von sich entwickelnden und auch reifen Neuronen unterstützen. Die meisten neurotrophen Peptide bewirken ihre trophische Wirkung auf Neuronen, indem sie über Tyrosinkinasen, üblicherweise einen Rezeptortyrosin-Kinasen, signalisieren (sie binden an einen Rezeptor mit niedriger Affinität (p75) und an eine Familie eng verwandter Glykoprotein Tyrosin-Rezeptor-Kinasen mit hoher Affinität). Neurotrophe Peptide spielen eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der neuronalen Funktion während des gesamten Lebens: Sie fördern das neuronale Überleben, induzieren synaptische Plastizität und modulieren die Bildung von Langzeitgedächtnissen im reifen Nervensystem. Sie fördern auch das anfängliche Wachstum und die Entwicklung von Neuronen im Zentralnervensystem und im peripheren Nervensystem, können geschädigte Neuronen nachwachsen und einige neurotrophe Peptide werden vom Zielgewebe freigesetzt, um das Wachstum des sich entwickelnden Axons zu steuern. Die drei grundlegenden / hauptsächlich neurotrophen Peptidfamilien sind:

  • Neurotrophine, einschließlich: aus dem Gehirn stammender neurotropher Faktor (BDNF), Nervenwachstumsfaktor (NGF), Neurotrophin-3, Neurotrophin-4
  • Neuropoetische Zytokine (CNTF-Familie) umfassen: ciliären neurotrophen Faktor (CNTF), Leukämie-Hemmfaktor (LIF), Interleukin-6 (IL-6), Prolaktin, Wachstumshormon, Leptin, Interferone (Interferon-α, Interferon-β und Interferon-γ), Onkostatin M
  • Die GDNF-Familie umfasst: GNDF (aus Gliazellen stammender neurotropher Faktor), Artemin, Neurturin und Persephin

Während der Entwicklung haben neurotrophe Peptide Schlüsselfunktionen bei der Vermittlung der Fähigkeit eines Ziels (zum Beispiel Skelettmuskel) eines Neurons (zum Beispiel Rückenmarks-Motoneuron), den Tod der Nervenzelle zu verhindern (neuronales Überleben). Neurotrophe Peptide spielen eine wichtige Rolle für die Lebensqualität von Neuronen, regulieren das Wachstum von Neuronen, assoziierte Stoffwechselfunktionen wie die Proteinsynthese und die Fähigkeit des Neurons, Neurotransmitter zu produzieren, die chemische Signale übertragen, die es dem Neuron ermöglichen, mit anderen Neuronen zu kommunizieren oder mit anderen Zielen (zum Beispiel Muskeln, Drüsen usw.). Neurotrophe Peptide werden heutzutage wissenschaftlich für die Verwendung in bioartifiziellen Nervenkanälen und als potenzielle und vielversprechende Medikamente zur Behandlung der Amyotrophen Lateralsklerose (ALS) und der Alzheimer-Krankheit (AD) untersucht.

Antimikrobielle & Antikrebspeptide

Antimikrobielle Peptide (AMPS; oder jederzeit auch als Wirtsabwehrpeptide (HDPS) bezeichnet) sind ribosomal synthetisierte relativ kleine (<10 kDa), kationische und amphiphatische Peptide mit variabler Länge, Sequenz und Struktur (im Allgemeinen bestehend aus 12-50 Aminosäuren). . Diese Peptide werden von Prokaryoten (einem einzelligen Organismus, dem ein membrangebundener Kern, Mitochondrien oder andere membrangebundene Organellen fehlen) und Eukaryoten (einem einzelligen Organismus, dessen Zellen einen in Membranen eingeschlossenen Kern aufweisen) produziert und mit starken antimikrobiellen Eigenschaften charakterisiert . Antimikrobielle Peptide sind ein breites Spektrum und hochwirksame Antibiotika und ein wesentlicher Bestandteil des angeborenen Immunsystems aller lebenden Organismen, da sie eine Vielzahl von Mikroorganismen wie Bakterien, Protozoen, Hefen, Viren und Pilze abtöten können. Selbst transformierte oder krebsartige Zellen: Antimikrobielle Peptide sind ein wichtiger Bestandteil der natürlichen Abwehr der meisten lebenden Organismen gegen eindringende Krankheitserreger.

Von vielen natürlichen oder synthetischen kationischen Peptiden wurde berichtet, dass sie eine signifikante Antikrebsaktivität zeigen, einschließlich der Fähigkeit, Zielzellen schnell abzutöten, des breiten Wirkungsspektrums und einer sehr spezifischen Wirkung auf Krebszellen. Im Vergleich zu klassischen bekannten Krebstherapien (wie Chemotherapie oder radioaktive Behandlung) können Krebs-Peptide mit hoher Spezifität gegen Krebszellen die Möglichkeit bieten, Krebszellen abzutöten, normale Zellen zu schützen und Patienten dabei zu helfen, sich schnell zu erholen. Von allen vorgeschlagenen Mechanismen wurden 2 allgemeine Wirkungen von Antikrebspeptiden gegen Krebszellen vorgeschlagen: Zytoplasmatische Membranstörung durch Mizellisierung oder Porenbildung und Induktion von Apoptose. Zusätzlich zu diesen Wirkungen wurde berichtet, dass einige Antikrebspeptide über verschiedene Mechanismen Antikrebsaktivität zeigen.

Table of Antimicrobial peptides types and its characteristic and AMPs members
TypeMain characteristicAMPs
Anionic peptidesrich in glutamic and aspartic acidsMaximin H5 from amphibians, Dermcidin from humans
Linear cationic α-helical peptideslack in cysteineCecropins, andropin, moricin, ceratotoxin and melittin from insects, Magainin, dermaseptin, bombinin, brevinin-1, esculentins and buforin II from amphibians, CAP18 from rabbits, LL37 from humans
Cationic peptide enriched for specific amino acidrich in proline, arginine, phenylalanine, glycine, tryptophanabaecin, apidaecins from honeybees, prophenin from pigs, indolicidin from cattle
Anionic and cationic peptides that contain cysteine and form disulfide bondscontain 1~3 disulfide bond1 bond:brevinins, 2 bonds:protegrin from pig, tachyplesins from horseshoe crabs, 3 bonds:defensins from humans, more than 3:drosomycin in fruit flies

Die meisten der bekannten ribosomal synthetisierten antimikrobiellen Peptide wurden in den letzten 20 Jahren identifiziert und untersucht. Diese antimikrobiellen Peptide wurden aus einer Vielzahl von Tieren, Wirbeltieren, Wirbellosen und Pflanzen (z. B. aus Bakterien oder Pilzen) isoliert. Im Gegensatz zu den meisten konventionellen Antibiotika scheinen antimikrobielle Peptide häufig biologische Membranen zu destabilisieren (indem sie die Plasmamembran zerstören, was zur Lyse der Zelle führt) oder mit anderen Worten ihre Zielzellen durch Permeabilisierung der Zellmembran anzugreifen. Sie haben die Fähigkeit, Transmembrankanäle zu bilden, und können auch die Fähigkeit haben, die Immunität zu verbessern, indem sie als Immunmodulatoren wirken. Die cytoplasmatische Membran ist ein häufiges Ziel, aber Peptide können auch die DNA und Proteinsynthese, Proteinfaltung und Zellwandsynthese stören. Der anfängliche Kontakt zwischen dem Peptid und dem Zielorganismus ist elektrostatisch, da die meisten Bakterienoberflächen anionisch oder hydrophob sind. Ihre Aminosäurezusammensetzung, Amphipathie, kationische Ladung und Größe ermöglichen es ihnen, sich an Membrandoppelschichten anzulagern und sich in diese einzufügen, um Poren durch "Barrel-Stave" -, "Teppich" - oder "Toroid-Poren" -Mechanismen zu bilden. Alternativ können sie in die Zelle eindringen, um intrazelluläre Moleküle zu binden, die für das Leben der Zellen entscheidend sind. Intrazelluläre Bindungsmodelle umfassen die Hemmung der Zellwandsynthese, die Veränderung der cytoplasmatischen Membran, die Aktivierung von Autolysin, die Hemmung der DNA, RNA und Proteinsynthese und die Hemmung bestimmter Enzyme. In vielen Fällen ist jedoch der genaue Tötungsmechanismus unbekannt. Eine aufkommende Technik zur Untersuchung solcher Mechanismen ist die Dual-Polarisations-Interferometrie. Im Gegensatz zu vielen herkömmlichen Antibiotika scheinen diese Peptide bakterizid statt bakteriostatisch zu sein. Darüber hinaus wenden viele antimikrobielle Peptide ausgeklügelte und dynamische Wirkmechanismen an, um schnelle und wirksame Aktivitäten zu bewirken, die mit ihrer wahrscheinlichen Rolle bei der Abwehr antimikrobieller Wirte vereinbar sind.

Entzündungshemmende Peptide

Entzündungshemmende Peptide (AIPs) sind wichtige Peptide, die in allen lebenden Organismen vorkommen, und eine große Anzahl von Peptiden, die aus Pflanzen, Säugetieren, Bakterien oder Meeresorganismen stammen, zeigen deutlich antimikrobielle und/oder entzündungshemmende Wirkungen und Eigenschaften. In mehrzelligen Organismen (einschließlich Menschen) bilden entzündungshemmende Peptide einen wesentlichen Teil ihres Immunsystems. Darüber hinaus sind zahlreiche natürliche und synthetische entzündungshemmende Peptide hochwirksame Immunmodulatoren, die die Signalübertragungswege stören können, die an der entzündlichen Zytokinexpression beteiligt sind. und einige entzündungshemmende Peptide zeigten antioxidative Eigenschaften und konnten die Bildung von reaktiven Sauerstoffspezies (ROS) verhindern, die an zahlreichen chronischen und akuten entzündlichen Erkrankungen beteiligt sind. Viele endogene Peptide, die bei Entzündungsreaktionen identifiziert wurden, zeigten entzündungshemmende Aktivitäten, indem sie die Expression und Aktivität von Mediatoren inhibierten, reduzierten und / oder modulierten.

Entzündungen sind Teil der regelmäßigen Reaktion des Wirts auf Verletzungen oder Infektionen, die durch toxische Faktoren, Krankheitserreger, geschädigte Zellen, Reizstoffe oder Allergene verursacht werden können. Die Immun- und Entzündungsreaktion des Menschen wird durch ein bemerkenswert komplexes System von Faktoren moduliert. Die Erhöhung des Blutflusses und der Permeabilität von Blutkapillaren induziert die Bewegung großer Moleküle, wie Leukozyten, Antikörper, Zytokine, Oxidationsmittel, Chemokine, Matrixmetalloproteinasen und Komplement aus dem Kreislauf zu Stellen von Verletzungen, Infektionen oder Immunreaktionen. Die höhere Durchblutung und Plasmaextravasation in die Entzündungsstelle führt zu Hitze, Rötung, Schwellung und kann auch Schmerzen verursachen.

Der Entzündungsprozess ist der erste Schritt der immunologischen Reaktion auf Toxine, eindringende Krankheitserreger und Allergene sowie auf geschädigtes Gewebe. und ist ein physiologischer Mechanismus, der von lebenden Organismen verwendet wird, um sich gegen Infektionen zu verteidigen und die Homöostase in geschädigten Geweben wiederherzustellen. Entzündungen sind jedoch auch Ausgangspunkt für verschiedene chronische Erkrankungen wie Asthma, Hauterkrankungen, Krebs, Herz-Kreislauf-Syndrom, Arthritis und neurologische Erkrankungen. Immunologische, mikrobiologische und toxische Faktoren können Entzündungsreaktionen auslösen, indem sie verschiedene Arten von zellulären und humoralen Komponenten stimulieren. Die entzündlichen Reaktionen, die durch entzündliche Reize wie von Pathogenen abgeleitete Moleküle, Produkte beschädigter Zellen, Toxine oder Allergene ausgelöst werden, führen zur Freisetzung einiger von Zellen abgeleiteter Mediatoren wie Zytokine der Interleukinfamilien (IL) und des Tumornekrosefaktors Alpha (TNF) -α), Prostaglandine (PG), Stickoxid (NO) und Leukotriene (LT). Im ersten Schritt der Entzündung werden hohe Mengen an Lipidmediatoren freigesetzt, die entweder entzündungsfördernd oder entzündungshemmend wirken. Zahlreiche Wirkstoffe wie physikalische und chemische Verletzungen, Krebs, Chemotherapie und Strahlentherapie sowie Bakterien und Viren verursachen übermäßige und anhaltende Entzündungen. Während dieser Entzündungsprozess eine wichtige Rolle bei der Wundheilung und der Resistenz gegen Mikroben spielt, kann eine übermäßige und unkontrollierte Entzündung zu chronischen Krankheiten führen. Es wird angenommen, dass eine solche anhaltende Entzündung ein häufiger Faktor für viele Krankheiten ist, einschließlich Herz-, Nieren- und Atemwegserkrankungen, Krebs, Schlaganfall, neurologische Störungen (wie Alzheimer-Krankheit) und Diabetes.

Nichtsteroidale Antiphlogistika, die heutzutage häufig zur Behandlung von Entzündungen eingesetzt werden, sind leider mit akuten und vielen unerwünschten Nebenwirkungen wie Magengeschwüren, Blutungen und in einigen Fällen mit Thrombosen verbunden. Wissenschaftliche Untersuchungen weisen darauf hin, dass entzündungshemmende Peptide aus natürlichen Quellen möglicherweise als vielversprechende Wirkstoffe gegen akute oder chronische Entzündungen eingesetzt werden können, die durch viele infektiöse und nichtinfektiöse Krankheiten verursacht werden, was zu umfassenderen pharmakologischen und molekularen Untersuchungen zu entzündungshemmenden Peptiden und Proteinen geführt hat die letzten 20 Jahre, einschließlich der genauen Identifizierung der Ziele und Mechanismen ihrer starken entzündungshemmenden Aktivitäten und Eigenschaften. Auch wenn einige dieser Peptide aufgrund der Komplexität ihres molekularen Gerüsts nicht direkt als Therapeutika angesehen werden können, kann die oligomere Natur dieser Substanzen Ideen für das Design und die Herstellung neuartiger entzündungshemmender Arzneimittel hervorbringen. Beispielsweise haben cyclische Peptide in den letzten Jahren ein zunehmendes Interesse auf sich gezogen, was zu zahlreichen Studien geführt hat, in denen ihre potenzielle entzündungshemmende Wirkung sowohl in In-vivo-als auch in-vitro-Entzündungsmodellen untersucht wurde. Die Anregung für cyclische Peptide beruht auf der Tatsache, dass sie klein genug sind, um eine gute Zellpermeabilität aufrechtzuerhalten, und dennoch groß genug, um die Arzneimittelgrenzfläche für eine erhöhte Affinität und Selektivität zu erweitern. So können cyclische Peptide durch ihre cyclischen Strukturen, die entropische Barrieren zur Bindung von Proteinen überwinden, verbesserte Bindungsassoziationen mit Oberflächen von Zielproteinen bieten. Die Starrheit von cyclischen Peptiden ist ein weiterer Schlüsselfaktor, der eine bessere Bindung an Zielmoleküle und Rezeptoren ermöglicht, indem die Entropie (in Bezug auf die freie Gibbs-Energie) erheblich verringert wird. Aus diesen Gründen zeigen cyclische Peptide normalerweise eine bessere biologische Aktivität im Vergleich zu ihren linearen Gegenstücken. Darüber hinaus verbessert ihre cyclische Struktur ihre Beständigkeit gegenüber der Hydrolyse durch Exopeptidasen, da sowohl Carboxyl- als auch Aminoterminis fehlen. Es gibt mehrere Beispiele für zyklische Peptide als vielversprechende entzündungshemmende Mittel, und mehrere natürliche zyklische Peptide, die von Pflanzen oder Meeresorganismen stammen, haben eine signifikante entzündungshemmende Aktivität gezeigt und könnten in Zukunft zum Wachstum neuer biopharmazeutischer entzündungshemmender Produkte beitragen.

Anti-Inflammatory Peptide 1, Anti-Inflammatory Peptide 2 and stylissatin A
Anti-Inflammatory Peptides: Anti-Inflammatory Peptide 1 and Anti-Inflammatory Peptide 2 belong to the group of synthetic oligopeptides. Stylissatin A is a anti-inflammatory cyclic heptapeptide, its derivatives potently inhibited the differentiation of preadipocytes and reduced triglyceride accumulation in mature adipocytes, with little cytotoxicity.

Herz-natriuretische Peptide

Herz-natriuretische Peptide (manchmal auch als kardiovaskuläre Peptide bezeichnet) bestehen aus drei Arten von Peptiden, die strukturell sehr verwandte Hormone / parakrine Faktoren sind und strukturell ähnliche Moleküle aufweisen:

  • C-Typ natriuretische Peptide (CNP)
  • atriale natriuretische Peptide (ANP)
  • natriuretisches Peptid des Gehirns (BNP)

Herz-natriuretische Peptide werden proportional zum kardialen Transmuraldruck direkt vom Herzen sekretiert und besitzen in mehreren Geweben eine breite Palette von Wirkungen, die die Homöostase des Gesamtdrucks/volumens erleichtern.

Atriales natriuretisches Peptid (ANP) oder atrialer natriuretischer Faktor (ANF) ist ein natriuretisches Peptidhormon, das aus 28 Aminosäuren besteht und in der Mitte seines Moleküls einen Ring aus 17 Aminosäuren aufweist. Sein Ring wird durch eine Disulfidbindung zwischen 2 Cysteinresten an den Positionen 7 und 23 gebildet. Atriale natriuretische Peptide werden von Herzmuskelzellen in den Wänden der Vorhöfe im Herzen als Prohormon mit 126 Aminosäuren synthetisiert und sekretiert. Bei der Sekretion wird dieses Prohormon in äquimolare Mengen in eine N-terminale Einheit aus 98 Aminosäuren (N-ANP) und das biologisch aktive ANP gespalten. Die Hauptfunktion von atrialen natriuretischen Peptiden besteht in der Verringerung des Volumens der erweiterten extrazellulären Flüssigkeit (ECF) durch Erhöhung der renalen Natriumausscheidung. Herzmuskelzellen enthalten Volumenrezeptoren, die auf eine erhöhte Dehnung der Vorhofwand aufgrund eines erhöhten Vorhofblutvolumens reagieren. Die Aufrechterhaltung des ECF-Volumens (Raums) und seines Unterkompartiments im Gefäßraum ist überlebenswichtig. Eine Verringerung des Blutvolumens durch atriale natriuretische Peptide kann zu sekundären Effekten führen, wie z. B. einer Verringerung des Volumens der extrazellulären Flüssigkeit (Ödem), einer verbesserten Herzausstoßfraktion mit einer daraus resultierenden verbesserten Organperfusion, einem verringerten Blutdruck und erhöhtem Serumkalium. Diese Effekte können durch verschiedene Gegenregulationsmechanismen, die gleichzeitig auf jeden dieser Sekundäreffekte einwirken, abgeschwächt oder negiert werden. Es wurden drei Arten von Zelloberflächenrezeptoren identifiziert, auf die natriuretische Peptide wirken: Guanylylcyclase-A (GC-A, natriuretischer Peptidrezeptor-A (NPRA / ANPA) oder NPR1), Guanylylcyclase-B (GC-B, natriuretischer Peptidrezeptor) -B (NPRB / ANPB) oder NPR2) und natriuretischer Peptid-Clearance-Rezeptor (NPRC / ANPC oder NPR3). Atriale natriuretische Peptide werden als Biomarker für Herz-Kreislauf-Erkrankungen wie Schlaganfall, Erkrankungen der Herzkranzgefäße, Myokardinfarkt und Herzinsuffizienz verwendet. Ein hochsensitiver Biomarker bei Herzinsuffizienz ist der spezifische ANP-Vorläufer MRproANP (Mid-Regional Pro-Atrial Natriuretic Peptide).

Das natriuretische Peptid (BNP) des Gehirns wird von Herzmuskelzellen in den Herzventrikeln (Kardiomyozyten) als Prohormon mit 108 Aminosäuren (proBNP) ausgeschieden. Anschließend wird glykosyliertes proBNP im Kreislauf allmählich deglykosyliert und von den proNP-Konvertasen Corin oder Furin zu inaktivem NT-proBNP1-76 und aktivem BNP1-32 weiterverarbeitet. BNP ist strukturell ANP ähnlich und teilt die gleichen Guanylatcyclase-Rezeptoren auf Endothelzellen. Die Wirkung des natriuretischen Peptids im Gehirn ist auch der Wirkung der atrialen natriuretischen Peptide sehr ähnlich. BNP wirkt über die gleichen Rezeptoren wie ANP, aber BNP hat eine 10-fach niedrigere Affinität als ANP. Die biologische Halbwertszeit des natriuretischen Peptids im Gehirn ist doppelt so lang wie die Halbwertszeit des atrialen natriuretischen Peptids und die von NT-proBNP ist sogar noch länger, was diese Peptide zu einer besseren Wahl macht als atriale natriuretische Peptide nur für diagnostische Blutuntersuchungen. Das natriuretische Peptid des Gehirns und sein N-terminales Fragment (NT-BNP) sind besonders empfindliche Indikatoren und Biomarker für Herzfunktionsstörungen und Remodellierungen und korrelieren stark mit dem Schweregrad. Da eine Herzischämie auch ein wichtiger Auslöser für die Freisetzung dieser ventrikulären Peptide ist, können sie ebenfalls eine Rolle bei der Erkennung von Erkrankungen der Herzkranzgefäße spielen. Die Messung von BNP / NT-BNP ist als „Ausschluss“ -Test für vermutete Fälle von Herzinsuffizienz sowohl in der Notfallversorgung als auch im ambulanten Bereich besonders vielversprechend und kann bei der Identifizierung von Personen mit asymptomatischer ventrikulärer Beeinträchtigung hilfreich sein, die von einer Therapie profitieren, die das Fortschreiten der Krankheit verhindert HF. Gehirn-natriuretische Peptide sagen auch eine spätere Verschlechterung der Hämodynamik und unerwünschte Ereignisse bei Herz-Kreislauf-Erkrankungen voraus und können daher zur Überwachung von Risikogruppen und als Leitfaden für die Optimierung der Behandlung verwendet werden. Die günstigen biologischen Eigenschaften der natriuretischen Peptide des Gehirns haben auch zu ihrer Verwendung als Therapeutika geführt.

C-Typ natriuretisches Peptid (CNP) ist ein natriuretisches Peptid mit 53 Aminosäuren: Die Spaltung von proCNP durch Furin ergibt 50 Aminosäuren aminoterminales proCNP (NT-proCNP) und CNP1-53, das der Vorläufer für die biologisch aktive reife Form von ist CNP. CNP wird hauptsächlich im Nervensystem und im Gefäßsystem (z. B. Endothelzellen, Monozyten / Makrophagen) differentiell exprimiert und ist hauptsächlich an der neuralen Regulation sowie der Gefäßkontrolle beteiligt. Natriuretischer Peptidrezeptor B (NPRB / ANPB) wird nur hauptsächlich in Endothelzellen und glatten Muskelzellen exprimiert und hauptsächlich durch CNP aktiviert. Es wurde gezeigt, dass die Verabreichung von CNP in vitro eine antihypertrophe Wirkung auf Kardiomyozyten sowie eine antiproliferative Wirkung auf glatte Gefäßmuskelzellen und primäre Fibroblasten ausübt. Es wurde gezeigt, dass natriuretisches Peptid vom C-Typ die durch Wachstumsfaktoren induzierte Migration von glatten Muskelzellen am stärksten hemmt und nur minimale Nierenwirkungen aufweist. Es wurde jedoch gezeigt, dass es eine Vasorelaxation induziert. Interessanterweise wurde gezeigt, dass eine CNP-Infusion bei Hunden den Blutdruck wirksamer senkt als ein atriales natriuretisches Peptid ohne natriuretische Wirkung.

Schlussfolgerung: Herz-Kreislauf-Erkrankungen sind weltweit nach wie vor die Hauptursache für Mortalität und Morbidität. Die enge Beziehung zwischen den Plasmakonzentrationen von natriuretischen Herzpeptiden und der „Herzbelastung“ hat zu ihrer Verwendung als Biomarker für die Herzgesundheit mit diagnostischen und prognostischen Anwendungen bei einer Vielzahl von Störungen des Herz-Kreislauf-Systems geführt. Die hämodynamischen, renalen und endokrinologischen Wirkungen von natriuretischen Herzpeptiden sind seit mehr als 15 Jahren Gegenstand intensiver Grundlagen- und klinischer Untersuchungen. Heutzutage werden synthetisierte Analoga von kardialen natriuretischen Peptiden für die Behandlung von akuter Herzinsuffizienz untersucht, es müssen jedoch noch weitere Studien durchgeführt werden, um ihre therapeutischen Wirkungen besser zu verstehen, und auch Langzeitwirkungen sind noch nicht bekannt.

Gastrointestinale Peptidhormone

Gastrointestinale Peptide (auch als gastrointestinale Hormone (GI) oder Darmhormone / Darmpeptide bezeichnet) sind eine Gruppe von Hormonen / überwiegend Polypeptiden, die von speziellen enteroendokrinen Zellen im Magen, in der Bauchspeicheldrüse und im Dünndarm ausgeschieden werden. Gastrointestinale Peptidhormone steuern verschiedene Funktionen der Verdauungsorgane. Die meisten dieser Peptide spielen auch eine wichtige Rolle für Neurotransmitter und Neuromodulatoren im zentralen und peripheren Nervensystem. Enteroendokrine Zellen bilden keine Drüsen, sondern sind im gesamten Verdauungstrakt verteilt, üben jedoch ihre autokrinen und parakrinen Wirkungen aus, die die Magen-Darm-Funktion integrieren. Alle gastrointestinalen Peptide werden durch Gentranskription von DNA in Messenger-RNA (mRNA) synthetisiert und anschließend in Vorläuferproteine ​​übersetzt, die als Präprohormone bekannt sind. Die Translation erfolgt auf Ribosomen, bei denen es sich um komplexe Organellen handelt, die aus vielen Proteinen und mehreren großen RNA-Molekülen bestehen.

Gastrin-Peptid stimuliert die Sekretion von Magensäure (HCl) durch die Belegzellen des Magens und hilft bei der Magenmotilität. Das humane Gastrin ist das Produkt eines einzelnen Gens, das auf Chromosom 17 von G-Zellen im pylorischen Antrum von Magen, Zwölffingerdarm und Pankreas lokalisiert wird. Das endgültige aktive Hormon wird aus einem Vorläuferpeptid Preprogastrin erzeugt. Präprogastrin besteht aus 101 Aminosäuren, einschließlich eines Signalpeptids (21 Aminosäuren), einer Spacersequenz (37 Aminosäuren), einer Gastrinkomponente (34 Aminosäuren) und einem Verlängerungssegment von 9 Aminosäuren am C-Terminus (Carboxylende). Bei der enzymatischen Verarbeitung von Präprogastrin entstehen alle bekannten physiologisch aktiven Formen von Gastrin. Gastrin bindet an Cholecystokinin B-Rezeptoren, um die Freisetzung von Histaminen in enterochromaffinähnlichen Zellen zu stimulieren, und induziert die Insertion von K + / H + ATPase-Pumpen in die apikale Membran von Belegzellen.

Gastrointestinal peptides hormone gastrin
Gastrointestinal peptides hormone gastrin stimulates secretion of gastric acid (HCl) by the parietal cells of the stomach and aids in gastric motility.

Cholecystokinin (CCK; Pancreozymin) ist für die Stimulierung der Verdauung von Fett und Proteinen verantwortlich und wird von enteroendokrinen Zellen im Zwölffingerdarm, dem ersten Abschnitt des Dünndarms, synthetisiert und ausgeschieden. Das Vorhandensein von Cholecystokinin bewirkt die Freisetzung von Verdauungsenzymen und Galle aus der Bauchspeicheldrüse bzw. der Gallenblase und wirkt auch als Hungersuppressivum.

Peptid-Secretin reguliert die Wasserhomöostase im gesamten Körper und beeinflusst die Umgebung des Zwölffingerdarms, indem es die Sekrete in Magen, Bauchspeicheldrüse und Leber reguliert. Sekretin wird in den S-Zellen des Zwölffingerdarms (die sich in den Darmdrüsen befinden) produziert und hilft bei der Regulierung des pH-Werts des Zwölffingerdarms, indem es die Sekretion von Magensäure aus den Belegzellen des Magens hemmt und die Produktion von Bikarbonat aus dem Magen stimuliert Duktuszellen der Bauchspeicheldrüse. Das Peptid Secretin stimuliert auch die Gallenproduktion in der Leber. Die Galle emulgiert Nahrungsfette im Zwölffingerdarm, so dass Pankreaslipase auf sie einwirken kann. Im Jahr 2007 wurde festgestellt, dass Sekretin auch bei der Osmoregulation eine Rolle spielt, indem es auf den Hypothalamus, die Hypophyse und die Niere einwirkt. Das Secretin-Peptid wird zuerst als Prosecretin mit 120 Aminosäuren als Vorläuferprotein synthetisiert. Es enthält ein N-terminales Signalpeptid, einen Spacer, das Sekretin selbst (AA-Reste 28–54) und ein C-terminales Peptid mit 72 Aminosäuren. Das reife Sekretinpeptid ist ein lineares Peptidhormon, das aus 27 Aminosäuren besteht und ein Molekulargewicht von 3055 hat. Seine A-Helix wird in den Aminosäuren zwischen den Positionen 5 und 13 gebildet; und seine Aminosäuresequenzen haben einige Ähnlichkeiten mit denen von Glucagon, vasoaktivem Darmpeptid (VIP) und Magenhemmungspeptid (GIP): Vierzehn von 27 Aminosäuren von Sekretin befinden sich in den gleichen Positionen wie in Glucagon, 7 in den gleichen Positionen wie in vasoaktives intestinales Peptid und 10 dasselbe wie im gastrischen inhibitorischen Peptid. Secretin hat auch eine amidierte carboxylterminale Aminosäure, die Valin ist.

Peptidhormon Somatostatin (Wachstumshormon-inhibierendes Hormon; GHIH) ist ein zyklisches Peptid, das das endokrine System reguliert und die Neurotransmission und Zellproliferation durch Wechselwirkung mit G-Protein-gekoppelten Somatostatinrezeptoren und die Hemmung der Freisetzung zahlreicher sekundärer Hormone beeinflusst. Somatostatin hemmt die Insulin- und Glukagonsekretion. Es hat zwei biologisch aktive Formen, die durch die alternative Spaltung eines einzelnen Präproproteins erzeugt werden: Während eine aus 14 Aminosäuren besteht, besteht die andere aus 28 Aminosäuren. Somatostatin-14 ist identisch mit den Carboxyl-terminalen 14 Aminosäuren von Somatostatin-28. Beide Formen - Somatostatin-14 und Somatostatin-28 - sind die Produkte der posttranslationalen Verarbeitung von Präprohormon. Somatostatin wird sowohl vom Verdauungssystem als auch vom Gehirn produziert. Im Verdauungssystem Somatostatin wird von Delta-Zellen an mehreren Stellen im Verdauungssystem ausgeschieden, nämlich im Pylorus antrum, im Duodenum und in den Pankreasinseln. Das im Pylorus antrum freigesetzte Somatostatin gelangt über das Pfortadersystem zum Herzen und gelangt dann in den systemischen Kreislauf, um die Stellen zu erreichen, an denen es seine hemmende Wirkung entfaltet. Darüber hinaus kann die Freisetzung von Somatostatin aus Delta-Zellen auf parakrine Weise wirken. Im Magen wirkt Somatostatin direkt auf die Säure produzierenden Belegzellen über einen G-Protein-gekoppelten Rezeptor (der die Adenylatcyclase hemmt und so die stimulierende Wirkung von Histamin wirksam antagonisiert), um die Säuresekretion zu verringern. Somatostatin kann auch indirekt die Magensäureproduktion senken, indem es die Freisetzung anderer Hormone, einschließlich Gastrin, Sekretin und Histamin, verhindert, was den Verdauungsprozess effektiv verlangsamt.

Gastrointestinal peptides hormone somatostatin
Gastrointestinal peptides hormone somatostatin has two active forms produced by the alternative cleavage of a single preproprotein: SST-14 consisting of 14 amino acids, SST-28 consisting of 28 amino acids.

Im Gehirn wird Somatostatin von neuroendokrinen Neuronen des ventromedialen Kerns des Hypothalamus produziert. Diese Neuronen projizieren zur mittleren Eminenz, wo Somatostatin von neurosekretorischen Nervenenden über Neuronenaxone in das Hypothalamohypophysialsystem freigesetzt wird. Somatostatin wird dann in die vordere Hypophyse transportiert, wo es die Sekretion von Wachstumshormon aus somatotropen Zellen hemmt. Die Somatostatin-Neuronen im periventrikulären Kern vermitteln negative Rückkopplungseffekte des Wachstumshormons auf seine eigene Freisetzung; Die Somatostatin-Neuronen reagieren auf hohe zirkulierende Konzentrationen von Wachstumshormon und Somatomedinen, indem sie die Freisetzung von Somatostatin erhöhen und so die Sekretionsrate von Wachstumshormon verringern. Somatostatin wird auch von mehreren anderen Populationen ausgeschieden, die zentral vorspringen, d. H. In andere Bereiche des Gehirns, und Somatostatinrezeptoren werden an vielen verschiedenen Stellen im Gehirn exprimiert. Insbesondere kommen Populationen von Somatostatin-Neuronen im bogenförmigen Kern, im Hippocampus und im Hirnstammkern des Alleintrakts vor.

Auswirkungen von Somatostatin in der vorderen Hypophyse:

  • Hemmt die Freisetzung von Wachstumshormon (wirkt damit der Wirkung von Wachstumshormon freisetzendem Hormon (GHRH) entgegen)
  • Hemmt die Ausschüttung des Schilddrüsenhormons (TSH)
  • Hemmt die Adenylylcyclase in Belegzellen
  • Hemmt die Freisetzung von Prolaktin (PRL)

Auswirkungen von Somatostatin im Magen-Darm-System:

  • Unterdrückt die Freisetzung von Magen-Darm-Hormonen
  • Verringert die Magenentleerungsrate und verringert die Kontraktionen der glatten Muskulatur und den Blutfluss im Darm
  • Unterdrückt die Freisetzung von Pankreashormonen
  • Die Somatostatinfreisetzung wird durch das Beta-Zellpeptid Urocortin3 (Ucn3) ausgelöst, um die Insulinfreisetzung zu hemmen
  • Hemmt die Freisetzung von Glukagon
  • Unterdrückt die exokrine sekretorische Wirkung der Bauchspeicheldrüse

Ghrelin: Wichtiges 28-Aminosäuren-Peptid und natürlicher Ligand der Wachstumshormon-Sekretagogen-Rezeptoren (GHS-R) Ghrelin (Lenomorelin) wird hauptsächlich von ghrelinergischen Zellen im Magen-Darm-Trakt produziert und wirkt als Neuropeptid im Zentralnervensystem, reguliert Appetit und spielt auch eine wichtige Rolle bei der Regulierung der Energie-Homöostase. Wenn der Magen leer ist, wird Ghrelin ausgeschieden, und wenn der Magen voll ist, hört die Ghrelin-Ausschüttung auf. Ghrelin wirkt auf hypothalamische Gehirnzellen, um sowohl den Hunger als auch die Magensäuresekretion und die Magen-Darm-Motilität zu steigern und den Körper auf die Nahrungsaufnahme vorzubereiten. Ghrelin spielt auch eine wichtige Rolle bei der Regulierung der Belohnungskognition in Dopamin-Neuronen, die den ventralen tegmentalen Bereich mit dem Nucleus accumbens (einer Stelle, die bei der Verarbeitung von sexuellem Verlangen, Belohnung und Stärkung sowie bei der Entwicklung von Abhängigkeiten eine Rolle spielt) durch kolokalisierte Rezeptoren und Wechselwirkungen verbinden mit Dopamin und Acetylcholin.

Gastrointestinal peptide hormone ghrelin plays a important role in regulating energy homeostasis
Gastrointestinal peptide hormone ghrelin plays a important role in regulating energy homeostasis, in interaction with peptide hormone insulin and leptin.
Preproghrelin and ghrelin
Preproghrelin (purple and blue) and ghrelin (green). The GHRL gene produces mRNA which has four exons, 5 products arise, and the first is preproghrelin. .

Das GHRL-Gen produziert mRNA mit vier Exons; und allmählich werden insgesamt 5 Peptidprodukte hergestellt:

  • Das erste produzierte Peptid ist das Präproghrelin mit 117 Aminosäuren
  • Dann wird Präproghrelin gespalten, um Proghrelin zu produzieren
  • Proghrelin wird gespalten, um ein 28-Aminosäuren-Ghrelin (nichtacyliertes Ghrelin) zu erzeugen..
  • Und C-Ghrelin (acyliertes Ghrelin)
  • Es wird angenommen, dass das fünfte Peptid Obestatin von C-Ghrelin abgespalten wird

Ghrelin produzierende Zellen kommen in mehreren Organen des menschlichen Körpers vor:

  • hauptsächlich im Magen und Zwölffingerdarm, aber auch:
  • in Jejunum
  • in der Lunge
  • in Pankreasinseln
  • in Gonaden
  • in der Nebennierenrinde
  • in der Plazenta
  • in der Niere
  • und kürzlich wurde gezeigt, dass Ghrelin auch lokal im Gehirn produziert wird

Ghrelin bindet an den GHS-R-1A-Rezeptor (Wachstumshormon-Sekretagog-Rezeptor 1A). Auch eine zweite Variante des Wachstumshormon-Sekretagog-Rezeptors existiert in verkürzter Form - der Wachstumshormon-Sekretagog-Rezeptor 1B (GHS-R-1B). Der Rezeptor 1A für das Wachstumshormon-Sekretagogum befindet sich im hypothalamischen Bereich (ventromedialer Kern und bogenförmiger Kern), im Hirnstamm und im Vorderhirnbereich, die für die Fütterungskontrolle relevant sind, ist jedoch auch in großer Menge in der Hypophyse, am Vagusnerv und im Magen-Darm-Trakt vorhanden. Außerhalb des Zentralnervensystems finden sich Rezeptoren für das Wachstumshormon-Sekretagogum auch in der Leber, im Skelettmuskel und sogar im Herzen und in den Fortpflanzungsorganen.

Bekannte Orte und Organe, an denen Ghrelin im menschlichen Körper wirkt:

  • Bauchspeicheldrüse: Ghrelin hemmt die durch Glukose stimulierte Insulinsekretion aus Beta-Zellen in den Bauchspeicheldrüseninseln.
  • Glukosestoffwechsel: Das gesamte Ghrelinsystem (dAG, AG, GHS-R und GOAT) hat eine glukoregulatorische Wirkung.
  • Nervöses System:
    • Lernen und Gedächtnis: Der Hippocampus (kleine Region des Gehirns, die Teil des limbischen Systems ist und hauptsächlich mit dem Gedächtnis und der räumlichen Navigation in Verbindung gebracht wird) spielt eine wichtige Rolle bei der Neurotrophie - die kognitive Anpassung an sich ändernde Umgebungen und den Lernprozess und das ist es ein starker Stimulator des Wachstumshormons (GH). Tiermodelle deuten darauf hin, dass Ghrelin aus der Blutbahn in den Hippocampus gelangen kann, wodurch die Nervenzellverbindungen und damit das Lernen und das Gedächtnis verändert werden. Es wird empfohlen, am besten tagsüber und bei leerem Magen zu lernen, da der Ghrelinspiegel zu diesen Zeiten höher ist.
    • Depression: Ghrelin hat nachweislich antidepressiv wirkende Eigenschaften und wirkt kurzfristig als natürliche Anpassung gegen Depressionen.
    • Schlafdauer: Eine kurze Schlafdauer ist mit einem hohen Grad an Ghrelin und Fettleibigkeit verbunden. Es besteht eine umgekehrte Beziehung zwischen den Schlafstunden und den Blutplasmakonzentrationen von Ghrelin. Mit zunehmender Schlafdauer sinkt der Ghrelinspiegel und Fettleibigkeit ist weniger wahrscheinlich.
    • Substantia nigra-Funktion: Ghrelin erhöht durch seinen Rezeptor die Konzentration von Dopamin in der Substantia nigra.
    • Stressbedingte Angst: Es wurde gezeigt, dass stressbedingte Erhöhungen der Ghrelin-Zirkulation notwendig und ausreichend sind, damit Stress das Angst-Lernen steigert. Es wurde festgestellt, dass Ghrelin auch in Abwesenheit von Nebennierenhormonen durch Stress hochreguliert ist. Das Blockieren des Ghrelinrezeptors während des Stresses hob die stressbedingte Verbesserung des Angstgedächtnisses auf, ohne andere Stressmarker zu stumpfen. Diese Ergebnisse legen nahe, dass Ghrelin ein neuer Zweig der Stressreaktion ist. Humanstudien sind erforderlich, um den Einsatz von Anti-Ghrelin-Behandlungen zur Vorbeugung von stressbedingten psychiatrischen Störungen zu übersetzen.
  • Fortpflanzungssystem: Ghrelin hat eine hemmende Wirkung auf die Sekretion des Gonadotropin-Releasing-Hormons (GnRH), was zu einer verminderten Fruchtbarkeit führen kann.
  • Fötus und Neugeborener: Ghrelin wird frühzeitig von der fetalen Lunge produziert und fördert das Lungenwachstum. Nabelschnurblutspiegel von aktivem und Gesamt-Ghrelin zeigen eine Korrelation zwischen Ghrelinspiegel und Geburtsgewicht.

Motilin ist ein 22-Aminosäuren-Polypeptid mit einem Molekulargewicht von 2698 Dalton, das von endokrinen Mo-Zellen oder M-Zellen freigesetzt wird, die in Krypten des Dünndarms zahlreich sind, insbesondere im Duodenum und Jejunum. Beim Menschen wird Motilin vom MLN-Gen kodiert. Motilin wird beim Menschen in einer Menge von ca. 10% in den allgemeinen Kreislauf freigesetzt. 100-Minuten-Intervalle während des Verdauungszustands und ist der wichtigste Faktor bei der Kontrolle der Migrationskontraktionen zwischen den Verdauungsorganen. Es stimuliert auch die endogene Freisetzung der endokrinen Bauchspeicheldrüse.

Die Pankreas-Polypeptid-Familie umfasst 3 Peptide, alle drei haben die gleiche Länge einer Aminosäuren-Kette von 36 Aminosäuren:

  • Pankreas-Polypeptid (PP)
  • Peptid YY (PYY, YY)
  • Neuropeptid Y (NPY)

Pankreas-Polypeptid wird in endokrinen Zellen des Darms und der Bauchspeicheldrüse exprimiert und hat periphere Auswirkungen auf den Magen-Darm-Trakt und könnte die Nahrungsaufnahme verringern. Das Pankreas-Polypeptid scheint daher das Potenzial zu haben, langfristig als Appetitzügler zu wirken, und ist daher möglicherweise ein geeignetes Ziel für das Design von Medikamenten gegen Fettleibigkeit. Das Peptid YY befindet sich in enteroendokrinen Zellen des Ileums und des Dickdarms, wo es zusammen mit dem glucagonartigen Peptid-1 (GLP-1) und den Nerven des enterischen Nervensystems gespeichert wird. Die im Darm gespeicherte und im Kreislauf vorkommende Hauptform des Peptids YY ist das N-terminal verkürzte Peptid YY3–36. Die verschiedenen Formen des Peptids YY weisen unterschiedliche Rezeptoraffinitäten auf, was ihre unterschiedlichen biologischen Wirkungen widerspiegelt. Obwohl das vollständige Peptid YY mit ähnlicher Affinität an alle Mitglieder der Y-Rezeptorfamilie bindet, weist das Peptid YY3–36 nur eine hohe Affinität für Y2 und eine geringere Affinität für Y1- und Y5-Rezeptoren auf. Das Peptid YY3–36 reduziert die Nahrungsaufnahme und ist wichtig für die Energie- und Glukosehomöostase. Das Peptid YY3–36 kann als Adipositas-Therapie eingesetzt werden. Die YY-Spiegel des zirkulierenden Peptids sind bei Fettleibigen niedriger, was darauf hindeutet, dass niedrige YY-Spiegel des Peptids eine ursächliche Rolle bei der Entwicklung von Fettleibigkeit spielen können.

Das Neuropeptid Y befindet sich im zentralen und peripheren Nervensystem und wird zusammen mit anderen Neurotransmittern wie GABA und Glutamat freigesetzt. und ist an verschiedenen physiologischen und homöostatischen Prozessen sowohl im zentralen als auch im peripheren Nervensystem beteiligt. Neuropeptid Y wird hauptsächlich von Neuronen des sympathischen Nervensystems produziert und dient als starker Vasokonstriktor und bewirkt auch das Wachstum von Fettgewebe. Im Gehirn wird es an verschiedenen Stellen, einschließlich des Hypothalamus, produziert. Es wird angenommen, dass es verschiedene Funktionen hat, darunter: Erhöhung der Nahrungsaufnahme und Speicherung von Energie in Form von Fett, Verringerung von Angstzuständen und Stress, Verringerung der Schmerzwahrnehmung, Beeinflussung des Tagesrhythmus, Verringerung der Willkür Alkoholkonsum, Senkung des Blutdrucks und Kontrolle epileptischer Anfälle. Das Neuropeptid Y übt die meisten seiner Wirkungen über G-Protein-gekoppelte Rezeptorproteine ​​aus, hauptsächlich Y1, Y2, Y4 und Y6. Das Rezeptorprotein, an dem Neuropeptid Y arbeitet, ist ein G-Protein-gekoppelter Rezeptor in der Rhodopsin-ähnlichen 7-Transmembran-GPCR-Familie. Die Subtypen der Neuropeptid-Y-Rezeptoren Y1 und Y5 spielen eine bekannte Rolle bei der Stimulierung der Nahrungsaufnahme, während Y2 und Y4 anscheinend eine Rolle bei der Appetithemmung spielen. Einige dieser Rezeptoren gehören zu den am höchsten konservierten Neuropeptidrezeptoren. Im Hypothalamus und Hippocampus wurden hohe Konzentrationen an Synthese und Wirkung von Neuropeptid Y gefunden, insbesondere im bogenförmigen Kern und im Gyrus dentatus. Es wurde festgestellt, dass der bogenförmige Kern eine der höchsten Konzentrationen an Neuropeptid Y aufweist. Dies ermöglicht es diesem Peptid, die neuroendokrine Freisetzung verschiedener hypothalamischer Hormone wie beispielsweise Luteinisierungshormon zu regulieren. Neuropeptid-Y1-Rezeptoren wurden in der höchsten Dichte im Gyrus dentatus zusammen mit einer Vielzahl anderer Hirnregionen gefunden. Neuropeptid Y spielt auch eine wichtige Rolle bei der Zellneurogenese in verschiedenen Teilen des Gehirns. Zwei besondere Gehirnbereiche, in denen Neuropeptid Y die Neurogenese beeinflusst, sind die subventrikuläre Zone und der Gyrus dentatus des Hippocampus. In diesen Bereichen kommt es zu Zellwachstum und -proliferation im Erwachsenenalter. Diese weite Verbreitung dieser Peptide legt nahe, dass sie viele verschiedene und wichtige physiologische Prozesse im Körper regulieren.

Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) ist ein Peptidhormon mit 31 Aminosäuren, das postprandial proportional zu den aufgenommenen Kalorien aus den L-Zellen des Magen-Darm-Trakts und bestimmten Neuronen im Kern des Alleintrakts im Hirnstamm freigesetzt wird. Das Ausgangsprodukt glucagonartiges Peptid-1 (1–37) ist anfällig für Amidierung und proteolytische Spaltung, wodurch die beiden verkürzten und äquipotenten biologisch aktiven Formen GLP-1 (7–36) amid und GLP-1 (7–36) entstehen. 37). Das aktive glucagonähnliche Peptid-1 setzt zwei α-Helices aus den Aminosäurepositionen 13–20 und 24–35 zusammen, die durch eine Linkerregion getrennt sind. Glucagon-ähnliches Peptid-1 weist insulinotrope Wirkungen auf - die Fähigkeit, den Blutzuckerspiegel in einer glucoseabhängigen Weise durch Erhöhen der Insulinsekretion zu senken; und ist auch mit zahlreichen anderen regulatorischen und schützenden Wirkungen verbunden. Der Haupteffekt von glucagonähnlichem Peptid-1 ist seine Fähigkeit, die Insulinsekretion in glucoseabhängiger Weise zu fördern. Wenn das glucagonähnliche Peptid-1 an die auf den Pankreas-β-Zellen exprimierten GLP-1-Rezeptoren bindet, koppelt der Rezeptor an die G-Protein-Untereinheiten und aktiviert die Adenylatcyclase, die die Produktion von cAMP aus ATP erhöht. Anschließend ändert die Aktivierung von Sekundärwegen, einschließlich PKA und Epac2, die Ionenkanalaktivität, was zu erhöhten Gehalten an zytosolischem Ca2 + führt, was die Exozytose von insulinhaltigen Granulaten verstärkt. Während des Prozesses sorgt der Zufluss von Glucose für ausreichend ATP, um die stimulierende Wirkung aufrechtzuerhalten. Zusätzlich stellt das glucagonartige Peptid-1 sicher, dass die Insulinspeicher der β-Zellen aufgefüllt werden, um eine Erschöpfung während der Sekretion zu verhindern, indem die Transkription von Insulingen, die Stabilität der mRNA und die Biosynthese gefördert werden. Das Glucagon-ähnliche Peptid-1 erhöht offensichtlich auch die β-Zellmasse, indem es die Proliferation und Neogenese fördert und gleichzeitig die Apoptose hemmt. Da sowohl Diabetes Typ 1 als auch Diabetes Typ 2 mit einer Verringerung der funktionellen β-Zellen einhergehen, ist dieser Effekt in Bezug auf die Behandlung von Diabetes von großem Interesse. Im Gehirn wurde die Aktivierung des Glucagon-ähnlichen Peptid-1-Rezeptors mit neurotrophen Effekten einschließlich Neurogenese und neuroprotektiven Effekten einschließlich verringerter nekrotischer und apoptotischer Signale und Zelltod in Verbindung gebracht. Im Magen hemmt das glucagonartige Peptid-1 die Magenentleerung, die Säuresekretion und die Beweglichkeit, wodurch der Appetit kollektiv gemindert wird. Dadurch werden die durch Ghrelin ausgelösten Auswirkungen auf die Nahrungsaufnahme und die Magenentleerung gemindert und die Ghrelinfreisetzung verringert. Glucagon-ähnliches Peptid-1 zeigte auch Anzeichen für schützende und regulatorische Wirkungen in zahlreichen anderen Geweben, einschließlich Herz, Zunge, Fett, Muskeln, Knochen, Nieren, Leber und Lunge.

Oxyntomodulin ist ein im Dickdarm vorkommendes Peptidhormon mit 37 Aminosäuren, das von den oxyntischen Zellen der oxyntischen Schleimhaut produziert wird und an den Glucagon-ähnlichen Peptid-1-Rezeptor bindet. Oxyntomodulin hemmt die Magensäuresekretion und verringert auch die Nahrungsaufnahme / vermindert den Appetit. Klinische Studien haben gezeigt, dass die Verabreichung von Oxyntomodulin die Energieaufnahme aus der Mahlzeit signifikant senkt, aber auch den aktivitätsbezogenen Energieverbrauch um mehr als 25% erhöht. Dies legt nahe, dass Oxyntomodulin in Zukunft eine potenzielle und hochwirksame Behandlung von Fettleibigkeit sein könnte.

Das gastrische inhibitorische Polypeptid (GIP; Glucose-abhängiges insulinotropes Peptid) ist ein Inhibitor der gastrointestinalen Peptidhormone der Sekretinfamilie, dessen Hauptaufgabe darin besteht, die Insulinsekretion zu stimulieren. Das gastrische inhibitorische Polypeptid stammt von einem Proprotein mit 153 Aminosäuren, das vom GIP-Gen kodiert wird, und zirkuliert als biologisch aktives Peptid mit 42 Aminosäuren. Es wird von K-Zellen produziert, die sich in der Schleimhaut des Zwölffingerdarms und des Jejunums des Magen-Darm-Trakts befinden. Wie andere endokrine Hormone wird auch das Magen-Hemmungs-Polypeptid durch das Blut transportiert, und seine Rezeptoren sind Sieben-Transmembran-Proteine, die sich auf Beta-Zellen in der Bauchspeicheldrüse befinden.

Vasoaktives Darmpeptid (VIP) ist ein im Darm vasoaktives Hormon. Die Aminosäuresequenz besteht aus 28 Aminosäureresten. und gehört zu einer Glucagon / Secretin-Superfamilie von gastrointestinalen Peptidhormonen, die Liganden von Klasse-II-G-Protein-gekoppelten Rezeptoren sind. Vasoaktives Darmpeptid wird in vielen Geweben von Wirbeltieren einschließlich des Darms, der Bauchspeicheldrüse und der suprachiasmatischen Kerne des Hypothalamus im Gehirn produziert. Dieses Peptid stimuliert die Kontraktionsfähigkeit des Herzens, bewirkt eine Vasodilatation, erhöht die Glykogenolyse, senkt den arteriellen Blutdruck und entspannt die glatten Muskeln von Luftröhre, Magen und Gallenblase.

Short description of important Gastrointestinal regulatory peptides
Peptide hormoneMajor tissue locations in the gutPrincipal known actions
BombesinThroughout the gut and pancreasStimulates release of cholecystokinin (CCK) and gastrin
Calcitonin gene-related peptideEnteric nervesUnclear
Chromogranin ANeuroendocrine cellsSecretory protein
EnkephalinsStomach, duodenumOpiate-like actions
EnteroglucagonSmall intestine, pancreasInhibits insulin secretion
GalaninEnteric nerves
GhrelinStomachStimulates appetite, increases gastric emptying
Glucagon-like peptide 1Pancreas, ileumIncreases insulin secretion
Glucagon-like peptide 2Ileum, colonEnterocyte-specific growth hormone
IGF-1Throughout the gutCell proliferation and differentiation
Growth hormone-releasing factor (GHRF)Small intestineUnclear
LeptinStomachAppetite control
MotilinThroughout the gutIncreases gastric emptying and small bowel motility
Neuropeptide YEnteric nervesRegulation of intestinal blood flow
NeurotensinIleumAffects gut motility; increases jejunal and ileal fluid secretion
Pancreatic polypeptidePancreasInhibits pancreatic and bilary secretion
Peptide YYColonInhibits food intake
SomatostatinStomach, pancreasInhibits secretion and action of many hormones
Substance PEnteric nervesUnclear
Trefoil peptidesStomach, intestineMucosal protection and repair

Anti-Aging-Wirkung von Peptiden

Peptide und Anti-Aging: Viele klinische Studien und biologische Forschungsergebnisse haben gezeigt, dass mehrere Peptide (hauptsächlich Peptide, die mit der Aufrechterhaltung eines gesunden Niveaus des natürlichen menschlichen Wachstumshormons verbunden sind, oft als Anti-Aging-Peptide bezeichnet) potenzielle Anti-Aging-Fähigkeiten aufweisen und / oder Heilwirkungen für den Körper und verschiedene innere Organe. Diese Peptide scheinen vielversprechende Substanzen zu sein, die in Zukunft dazu beitragen könnten, das Altern effektiv zu verlangsamen und das Leben des Menschen signifikant zu verlängern. Sie sind daher nicht nur für Wissenschaftler, Ärzte und Biologen von großem Interesse, sondern auch für viele andere Menschen.

Dies ist jedoch ein Bereich, der noch wenig und unzureichend erforscht ist und viel mehr wissenschaftliche Forschung, Wissen und Erforschung erfordert. Der Traum eines jeden Menschen ist es, nicht lange zu altern und zu leben, und vielleicht sind es die Peptide, die als eingebildete Wundersubstanzen zumindest teilweise dazu beitragen können, diesen Traum zu erfüllen und das Altern erheblich zu verlangsamen und das menschliche Leben zu verlängern.

Hautpeptide und kosmetische Peptide

Altern: Dies ist ein natürlicher Prozess, der sich im Laufe der Zeit in allen Lebewesen einschließlich des Menschen manifestiert und in verschiedenen Organen, Geweben und Zellen des gesamten Körpers unterschiedliche Bahnen einschlägt. Die auffälligsten und einfachsten (mit bloßem Auge) sichtbaren Zeichen des Alterns und der Zeit, die vergehen, zeigen sich normalerweise auf der Haut. Gleichzeitig wird die Hautgesundheit (insbesondere die Gesundheit der Gesichtshaut) häufig als einer der Hauptfaktoren angesehen, die auf die allgemeine menschliche Gesundheit und den Gesundheitszustand des Körpers hindeuten. Das Altern von Haut und Hautveränderungen im Laufe der Zeit ist ein komplexer biologischer Prozess, der durch die Kombination mehrerer endogener (intrinsischer) Faktoren wie Genetik, Zellstoffwechsel, Hormon- und Stoffwechselprozesse beeinflusst wird. und exogene (extrinsische) Faktoren wie chronische Lichtexposition, Umweltverschmutzung, ionisierende Strahlung, Chemikalien und Toxine (schädliche Faktoren, die die Haut schädigen und schnell altern lassen können).

All diese genannten Faktoren führen zusammen zu kumulativen strukturellen, physiologischen und fortschreitenden Veränderungen in jeder Hautschicht und auch zu Veränderungen im Hautbild. Das Altern des gesamten Gesichts ist jedoch mit mehreren anderen Faktoren verbunden (nicht nur mit dem Altern der Haut), wie: Arbeit der Gesichtsmuskeln, Volumenverlust, Verringerung und Umverteilung von oberflächlichem und tiefem Fett und Verlust des knöchernen Skeletts; All dies führt dazu, dass das Gesicht nachgibt und sich Form und Kontur ändern.

Haut-Anti-Aging-Forschung: Grundsätzlich wurden 3 primäre Strukturkomponenten der Dermis von der Mehrheit der Anti-Aging-Forschung und den Bemühungen um ästhetische Anti-Aging-Strategien in Bezug auf die Haut am besten untersucht:

  • Kollagen
  • Elastin
  • Glykosaminoglykane

Kollagen: Endogenes Protein Kollagen ist das Hauptstrukturprotein im extrazellulären Raum in den verschiedenen Bindegeweben des Körpers. Kollagen ist auch ein Hauptbestandteil unserer Haut. Es ist verantwortlich für eine straffe, gesunde und jung aussehende Haut. Mit zunehmendem Alter produziert unser Körper jedoch allmählich weniger Kollagen (und Elastin). Dadurch wird die Haut trocken und weniger hydratisiert, verliert ihre Regenerationskraft und es bilden sich Falten. Kollagen wird in Hautpflegekosmetika häufig als Wirkstoff in Antifaltencremes oder direkt als Hautfüller in Antifalteninjektions- / injizierbaren Hautverjüngungstherapien zur Behandlung von Falten und Hautalterung verwendet. Zusätzlich können Kollagenpräparate auch die Produktion anderer dermaler Proteine ​​stimulieren, die die Hautverjüngung unterstützen (wie Elastin oder Fibrillin).

Elastin: Ist ein hochelastisches körpereigenes Protein im Bindegewebe, das es vielen Geweben im Körper ermöglicht, nach Dehnung oder Kontraktion ihre Form wiederherzustellen, und hilft der Haut, in ihre ursprüngliche Position zurückzukehren, wenn sie gestoßen, deformiert oder eingeklemmt wird. Im Körper wird Elastin normalerweise mit anderen Proteinen im Bindegewebe assoziiert. Elastische Fasern im Körper sind eine Mischung aus amorphem Elastin und faserigem Fibrillin. Eine interessante Eigenschaft von Elastin ist seine biologische Halbwertszeit: Es ist ein Protein mit einer sehr langen Lebensdauer und einer Halbwertszeit von über 78 Jahren beim Menschen.

Glycosaminoglycane: Glycosaminoglycane (GAGs; Mucopolysaccharide) sind lange lineare unverzweigte Polysaccharide, die aus sich wiederholenden Disaccharideinheiten (Doppelzucker) bestehen. Die Wiederholungseinheit (außer Keratan) besteht aus einem Aminozucker (N-Acetylglucosamin oder N-Acetylgalactosamin) zusammen mit einem Uronzucker (Glucuronsäure oder Iduronsäure) oder Galactose. Glykosaminoglykane sind hochpolar und ziehen Wasser an; Sie sind daher für den Körper als Schmiermittel oder als Stoßdämpfer nützlich.

collagen protein
Collagen is the main structural protein in the extracellular matrix in the various connective tissues in the body. As the main component of connective tissue, it is the most abundant protein in mammals.
elastin structure
Elastin is highly elastic protein of the extracellular matrix, presenting in connective tissue allowing many tissues in the body to resume their shape after stretching or contracting. Elastin helps skin to return to its original position when it is poked or pinched.
collagen, elastin, fibroblast and hyaluronic acid
Collagen, elastin, fibroblasts and hyaluronic acid are essential components of the skin that affect its elasticity and appearance. Aging of skin and skin changes over time is a complex biological process influenced by combination of several endogenous factors .

Basierend auf den Disaccharid-Kernstrukturen werden GAGs in vier Gruppen eingeteilt:

  • Heparin / Heparansulfat (HSGAGs)
  • Chondroitinsulfat / Dermatansulfat (CSGAGs)
  • Keratansulfat-Typen
  • Hyaluronsäure (HA)

Hyaluronsäure (HA): Hyaluronsäure ist ein Hauptbestandteil von Synovialgeweben und -flüssigkeit sowie anderen Weichgeweben und verleiht ihrer Umgebung bemerkenswerte rheologische Eigenschaften. Es wird auch häufig als Bestandteil von Alterungsschutzmitteln und Kosmetika verwendet. Hyaluronsäure zeigt keine Spezies oder Gewebespezifität. Als physikalisches Hintergrundmaterial wirkt Hyaluronsäure beim Füllen des Raumes, beim Schmieren, bei der Stoßabsorption und beim Ausschließen von Proteinen. Zusätzlich wurde Hyaluronsäure als Regulator der Zellproliferation und Fortbewegung in Betracht gezogen.

Haut-Anti-Aging-Peptide können bei der signifikanten Verlangsamung der Hautalterung oder bei der Wiederherstellung, Verjüngung und Regeneration der Haut hilfreich und hochwirksam sein und werden häufig als Wirkstoffe für die Anti-Aging-Hautpflege und als Schlüsselelemente für Haut-Anti-Aging-Strategien verwendet. Sie haben eine starke Fähigkeit, die Kollagenproduktion zu stimulieren und zu steigern und den Hautstoffwechsel oder andere nützliche Eigenschaften und Heilwirkungen für die Haut (wieder) zu aktivieren. Daher sind sie ein häufiger Bestandteil / Bestandteil von Anti-Falten-Cremes, kosmetischen Augensäcken, Seren, Füllstoffe usw. Polypeptide oder Oligopeptide können eine Peptidsequenz von Molekülen wie Kollagen oder Elastin imitieren.

Haupttypen von Peptiden, die in der Hautpflege verwendet werden:

  • Neurotransmitter-Inhibitor-Hautpeptide
  • Signalhautpeptide
  • Trägerhautpeptide
  • Enzymhemmende Hautpeptide

Neurotransmitter-Hemmer-Hautpeptide: Diese Art von Hautpeptiden wirkt entspannend auf die Gesichtsmuskulatur (wirkt gegen Muskelkontraktionen), minimiert Bewegung und Faltenbildung (ähnlicher Effekt wie bei Botox). Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass diese Peptide nur Falten verhindern können, die sich aufgrund von Gesichtsausdrücken bilden. Die Klasse der Neurotransmitter-Inhibitor-Hautpeptide umfasst Peptide wie Acetylhexapeptid-3 (Argireline), Pentapeptid-18 (Leuphasyl), Pentapeptid-3 (Vialox), Syn-Ake (Synake, Tripeptid-3, Dipeptid-Diaminobutyroylbenzylamiddiacetat) oder Acetyloctapeptid- 1 (SNAP-8).

Signalhautpeptide: Diese Art von Hautpeptiden stärkt und stimuliert die natürliche Produktion von Kollagen, Hyaluronsäure, Fibronektin und Laminin 5. Sie können auch die Fähigkeit haben, vor UV-Schäden oder Entzündungen zu schützen, die Hautregeneration zu fördern, die Heilung zu verbessern und die Hautelastizität zu verbessern.

Liste der populären Signalhautpeptide, die häufig in Anti-Aging-Hautpflege- und Anti-Falten-Kosmetikprodukten verwendet werden:

  • Palmitoyl-Tetrapeptid-7, Palmitoyl-Tripeptid-1 und Palmitoyl-Oligopeptid: Signalhautpeptide Palmitoyl-Tetrapeptid-7 und Palmitoyl-Tripeptid-1 sind Schlüsselsubstanzen in Matrixyl-3000 (von Sederma Inc. entwickelte Peptidzusammensetzung) und werden häufig zusammen mit Palmitoyl-Oligopeptid verwendet. Diese Kombination von Peptiden kann die natürliche Kollagenproduktion in der Haut erheblich steigern.
  • Palmitoyltripeptid-38: Stimuliert die Produktion dermaler und epidermaler wichtiger Komponenten: Kollagen I, III und IV, Fibronektin, Hyaluronsäure und Laminin 5.
  • Biomimetisches Peptid Tripeptid KMK: Stimuliert auch die Produktion der Hauptstrukturkomponenten der Hautmatrix: Kollagen I, III, IV, Fibronektin, Hyaluronsäure und Laminin.
  • Tripeptid-10-Citrullin: Eines von mehreren Molekülen, die die Regulation der Kollagenfasern steuern, ist Decorin. Mit zunehmendem Alter nimmt die Dekoraktivität ab. Tripeptid-10 Citrullin imitiert Decorin und stimuliert auf diese Weise die Kollagenproduktion.
  • Palmitoyl-Pentapeptid-4 (auch als Matrixyl- und Palmitoyl-Pentapeptid-3 bezeichnet): Aktiviert bestimmte Gene, die am Prozess der Erneuerung der extrazellulären Matrix und der Zellproliferation beteiligt sind, und sorgt so für einen Anti-Falten-Effekt.
  • Tripeptid Palmitoyl Tripeptid-5: Ist ein hochgradig bioaktives, tief in die Haut eindringendes Peptid, das die Kollagenproduktion schützen und steigern kann. Palmitoyltripeptid-5 aktiviert den Gewebewachstumsfaktor (TGF-beta); die die Kollagensynthese in der Haut stimulieren.
  • Trifluoracetyl-Tripeptid-2: Dieses Peptid hemmt die Produktion von Progerin (Zellalterungsbeschleunigerprotein), erhöht die Proteoglykanproduktion und verbessert die Elastizität und Festigkeit der Haut.

Trägerhautpeptide: Diese Art von Hautpeptiden kann, wie der Name schon sagt, Spurenelemente (z. B. Kupfer oder Mangan) auf die Haut übertragen und auf diese Weise zur Verbesserung der Hautelastizität und zur Wundvergrößerung beitragen Heilung oder Steigerung der natürlichen Kollagenproduktion. Zu dieser Gruppe gehören beispielsweise Kupferpeptide oder X-50 Myocept-Pulver.

Enzymhemmende Hautpeptide: Diese Hautpeptide können Enzyme hemmen, die auf den Abbau der Kollagenproduktion ansprechen, und die ordnungsgemäße Funktion von Matrixmetalloproteinasen verhindern (Matrixmetalloproteinasen sind eine Gruppe von Enzymen, die für die Zerstörung / den Abbau von Kollagen verantwortlich sind). Zur Gruppe der Enzyminhibitor-Hautpeptide gehören beispielsweise Trylagen, Sojabohnenpeptide oder Seidenfibroinpeptide, aber auch Trifluoracetyl-Tripeptid-2.

Hautfüller und Hautbioverjüngung: Eine der wirksamsten Methoden zur Hautbioverjüngung ist das direkte Auftragen von Hautfüllern in die Haut durch kosmetische Mikroinjektionen in die oberflächliche Dermis. Ziel dieser Art von Haut-Anti-Aging-Therapie ist es, die Biosynthesekapazität von Fibroblasten zu erhöhen, die Rekonstruktion eines optimalen physiologischen Umfelds herbeizuführen, die Zellaktivität zu steigern, Feuchtigkeit zu spenden und Kollagen, Elastin und Hyaloronsäure zu synthetisieren.

Es wird angenommen, dass die Injektion von Hyaluronsäure die Hautverjüngung fördert, indem sie sowohl die Hydratation als auch die Fibroblastenaktivierung erhöht [136-140]. In die Haut injizierte Hyaluronsäure kann Fibroblasten dazu anregen, Col-1, MMP-1 und den Gewebehemmer der Matrix-Metalloproteinase-1 (TIMP-1) zu exprimieren. Sie ist auch an der Wundheilung, der Modulation von Entzündungszellen und der Interaktion mit Proteoglykanen des beteiligt extrazelluläre Matrix und Abfangen von freien Radikalen. All diese Eigenschaften von Hyaluronsäure haben es zu einer idealen Strukturverbindung gemacht und die Injektionen von Hyaluronsäureprodukten zu den akzeptabelsten und wissenschaftlich untersuchten Goldstandardverfahren für die Hautverjüngung gesteigert. Die Wirkungsdauer für Hyaluronsäure-Füllstoffe beträgt 3 bis 12 Monate. Die lang anhaltenden Hautfüller halten die Position 1–2 Jahre oder sogar länger [147]. Einer der langlebigen synthetischen semipermanenten Hautfüllstoffe ist ein Füllstoff auf Calciumhydroxylapatitbasis (CaHA), der in einem wässrigen Carboxymethylcellulose-Gelträger suspendiert ist [150-155]. Die CaHA-Partikel fungieren als Gerüst für die Neubildung von Gewebe und stimulieren die Kollagenbildung um die Mikrosphären, was mit der Zeit zu einer Verdickung der Dermis führt [147]. Die kugelförmigen CaHA-Partikel werden nach und nach phagozytiert, als Kalzium und Phosphat abgebaut und über das Nierensystem ausgeschieden. CaHA ist biokompatibel mit einer identischen Zusammensetzung wie Knochen mit einem geringen Potenzial für Antigenität, Fremdkörperreaktionen und einer minimalen Entzündungsreaktion. Im Weichgewebe wurde keine Osteoblastenaktivität beobachtet [150-155].

Antioxidantien, Vitamine, Polyphenole und Flavonoide: Sie sind weitere häufig verwendete Substanzen mit Anti-Aging-Eigenschaften für die Haut, die den Kollagenabbau durch Verringerung der Konzentration freier Radikale im Gewebe reduzieren können. Die Vitamine C, B3 und E sind die wichtigsten Antioxidantien, da sie aufgrund ihres geringen Molekulargewichts in die Haut eindringen können. Es wurde nachgewiesen, dass die wasserlösliche, hitzelabile lokale L-Ascorbinsäure (Vitamin C) in Konzentrationen zwischen 5 und 15% eine Anti-Aging-Wirkung auf die Haut ausübt, indem sie auch die Produktion von Col-1 und Col-3 induziert als Enzyme, die für die Produktion von Kollagen wichtig sind, und Inhibitoren der Matrixmetalloproteinase (MMP) 1 (Kollagenase 1). Klinische Studien haben gezeigt, dass der antioxidative Schutz bei der Kombination von Vitamin C und E höher ist als bei Vitamin C oder E allein [54-55]. Niacinamid (Vitamin B3) reguliert den Zellstoffwechsel und die Regeneration und wird in 5% iger Konzentration als Anti-Aging-Mittel eingesetzt. In einigen Studien wurde eine Verbesserung der Hautelastizität, des Erythems und der Pigmentierung nach dreimonatiger topischer Behandlung beobachtet [52, 54]. Vitamin E (α-Tocopherol) als Bestandteil von Hautprodukten wirkt in Konzentrationen zwischen 2 und 20% entzündungshemmend und antiproliferativ. Es wirkt, indem es die Haut glättet und die Fähigkeit des Stratum Corneum erhöht, die Feuchtigkeit aufrechtzuerhalten, die Epithelisierung zu beschleunigen und zum Lichtschutz der Haut beizutragen. Die Wirkungen sind nicht so stark wie bei Vitamin C und B3.

Zellregulatoren wie Vitamin-A-Derivate, Polypeptide und Pflanzenstoffe wirken direkt auf den Kollagenstoffwechsel und stimulieren die Produktion von Kollagen und elastischen Fasern. Vitamin A (Retinol) und seine Derivate (Retinaldehyd und Tretinoin) sind ebenfalls eine Gruppe von Wirkstoffen mit antioxidativer Wirkung. Sie können die Biosynthese von Kollagen induzieren und die Expression von MMP 1 (Kollagenase 1) reduzieren. Retinol ist derzeit die Substanz, die am häufigsten als Anti-Aging-Mittel eingesetzt wird und im Vergleich zu Tretinoin weniger Hautreizungen verursacht [59, 60]. Es wurde gezeigt, dass Retinol nicht nur einen positiven Einfluss auf die äußere, sondern auch auf die innere Hautalterung hat und den Kollagenstoffwechsel stark positiv beeinflusst [60, 61]. Tretinoin, ein nichtaromatisches Retinoid der ersten Generation, ist in den USA zur Anwendung als Anti-Aging-Behandlung in einer Konzentration von 0,05% zugelassen. Es wurde gezeigt, dass es in der Lage ist, die Anzeichen einer UV-induzierten frühen Hautalterung wie Falten, Verlust der Hautelastizität und Pigmentierung zu reduzieren.

Ribosomale Peptide

Ribosomale Peptide entstehen in Ribosomen - komplexen makromolekularen Mechanismen, die in allen lebenden Zellen zu finden sind und deren Funktion die Synthese von biologischen Proteinen und ribosomalen Peptiden ist (Proteinbiosynthese). Die Sequenz der Aminosäuren in Protein oder Peptid ist in der DNA (Desoxyribonukleinsäure) kodiert, und diese genetische Information (über die Aminosäuresequenz) wird durch Messenger-RNA (mRNA) von der DNA auf die Ribosomen übertragen. mRNA ist eine große Familie von RNA-Molekülen (Ribonukleinsäure), die genetische Informationen von der DNA zu den Ribosomen transportieren. Basierend auf dieser übermittelten wichtigen genetischen Information können Ribosomen Aminosäuren genau in der richtigen Reihenfolge (durch mRNA-Moleküle festgelegt) miteinander verbinden. Der gesamte Prozess läuft wie folgt ab: Die DNA-Sequenz, die die Sequenz der Aminosäuren in einem Protein oder in einem Peptid codiert, wird in eine Messenger-RNA-Kette kopiert. (Es kann viele Male in RNA-Ketten kopiert werden.) Ribosomen können an eine Messenger-RNA-Kette binden und ihre Sequenz zur Bestimmung der richtigen Aminosäuresequenz zur Erzeugung eines bestimmten Proteins oder Peptids verwenden: Aminosäuren werden ausgewählt, gesammelt und transportiert das Ribosom durch Transfer-RNA (tRNA) -Moleküle, die in einen Teil des Ribosoms eintreten und an die Messenger-RNA-Kette binden. (Unter Verwendung der mRNA als Matrize durchquert das Ribosom jedes Codon (3 Nucleotide) der mRNA und paart es mit der geeigneten Aminosäure, die von einer Aminoacyl-tRNA bereitgestellt wird.) Während dieser Bindung erfolgt die korrekte Translation der Nucleinsäuresequenz zu Aminosäuresequenz auftritt. Sehr wichtig ist, dass für jedes codierende Triplett in der Messenger-RNA eine eigene Transfer-RNA vorhanden ist, die übereinstimmt und die richtige Aminosäure für dieses codierende Triplett enthält. Die gebundenen Aminosäuren sind dann durch einen anderen Teil des Ribosoms miteinander verbunden. Der Prozess, bei dem Ribosomen nach dem Prozess der Transkription von DNA zu RNA im Zellkern Proteine ​​oder Peptide synthetisieren, wird in der Biologie als Translation (von mRNAs) bezeichnet. und der gesamte Prozess wird als Genexpression bezeichnet. Einige ribosomale Peptide unterliegen einer Proteolyse, wenn das reife Peptid durch Entfernen einiger Fragmente aus dem Quellpolypeptid oder -protein gebildet wird. Typischerweise wirken sie als Hormone und Signalmoleküle in höheren Organismen. Die meisten ribosomalen Peptide sind linear und unterliegen weiteren posttranslationalen Modifikationen (Hydroxylierung, Phosphorylierung, Glykosylierung, Sulfonierung oder Disulfidbildung).

Nichtribosomale Peptide

Nicht-ribosomale Peptide (NRP) werden von einem oder mehreren spezialisierten Enzymen synthetisiert, die als nicht-ribosomale Peptidsynthetase (NRPS) bezeichnet werden, und nicht von Ribosomen. Nichtribosomale Peptidsynthetasen sind im Gegensatz zu Ribosomen unabhängig von Boten-RNA. In der Regel kann jedes NRPS nur einen Peptidtyp synthetisieren. Die Biosynthese von nichtribosomalen Peptiden hat dieselben Eigenschaften wie die Polyketid- und Fettsäurebiosynthese. Aufgrund dieser strukturellen und mechanistischen Ähnlichkeiten enthalten einige nicht-ribosomale Peptidsynthetasen Polyketidsynthasemodule für die Insertion von Acetat- oder Propionat-abgeleiteten Untereinheiten in die Peptidkette. Nicht-ribosomale Peptide sind eine Klasse von Peptid-Sekundärmetaboliten, die normalerweise von Mikroorganismen (wie Bakterien und Pilzen) produziert werden. Sie kommen auch in einigen höheren Organismen vor, es wird jedoch angenommen, dass sie aus Bakterien in diesen Organismen bestehen. Nicht-ribosomale Peptide enthalten häufig cyclische und / oder verzweigte Strukturen, können nicht-proteinogene Aminosäuren einschließlich D-Aminosäuren enthalten, Modifikationen wie N-Methyl- und N-Formylgruppen tragen oder können glykosyliert, acyliert, halogeniert oder hydroxyliert sein. Nicht-ribosomale Peptide sind eine sehr vielfältige Familie von natürlichen Verbindungen, die ein sehr breites Spektrum an biologischen Aktivitäten und pharmakologischen Eigenschaften aufweisen. Oft handelt es sich dabei um Toxine, Siderophore oder Pigmente.

Übersicht über beliebte Peptide

Melanotan 2 ist ein synthetisches Analogon des endogenen Peptids der Melanocortinfamilie, des α-Melanozyten-stimulierenden Hormons (α-MSH), das in vielen wissenschaftlichen und klinischen Studien untersucht wurde. Die interessantesten Eigenschaften von Melanotan 2 für Wissenschaftler sind seine starke Fähigkeit, die Pigmentproduktion in der Haut signifikant zu stimulieren (durch Aktivierung des MC1-Rezeptors), seine starke Fähigkeit, die Libido, die Potenz und die sexuelle Aktivität (durch Aktivierung des MC4-Rezeptors) zu steigern und zu unterdrücken Hunger (die Fähigkeit, Fettleibigkeit zu behandeln). Peptid Melanotan 2 Außerdem wird intensiv nach einem möglichen wirksamen Hautschutz gegen die schädlichen Wirkungen von UV-Strahlen und Hautkrebs gesucht.

GHRP-6 ist ein synthetisches Analogon von Met-Enkephalin, das unnatürliche (synthetische) D-Aminosäuren enthält. Dieses Peptid gehört zur Gruppe der Wachstumshormon-Sekretagogen und hat eine starke gh-freisetzende Wirkung. GHRP-6 stimuliert die Produktion von natürlichem endogenem Wachstumshormon im Körper, sowohl bei Menschen als auch bei Tieren. GHRP-6 wirkt als synthetisches Ghrelin-Mimetikum und bindet an dieselben Ghrelin-Rezeptoren wie Ghrelin. Auf diese Weise löst GHRP-6 die Produktion von endogenem GH in somatotropen Zellen aus und stimuliert diese.

Das IGF-1-Protein (Insulin-like growth factor 1) ist ein Hormon mit einer ähnlichen Molekülstruktur wie das weitere Schlüsselpeptidhormon Insulin. IGF-1 wird aus 70 Aminosäuren in einer einzelnen Kette mit drei intramolekularen Disulfidbrücken gebildet. Im Kindesalter ist IGF-1 wichtig für Wachstum und Entwicklung, im Erwachsenenalter ist IGF-I für die gesamten anabolen Prozesse im Körper (Protein- und Aminosäuresynthese), das Zellwachstum, die Proliferation und die Regeneration verantwortlich. IGF-1-Peptid kann die zelluläre DNA-Synthese regulieren; und im Gehirn fungiert IGF-1 als neurotropher Faktor, der wie BDNF eine wichtige Rolle bei der Wahrnehmung, der Neurogenese und dem neuronalen Überleben spielt.

Follistatin-344 -Aktivin-bindendes Protein ist ein einkettiges autokrines monomeres Gonaden-Glykoprotein /Peptid, das in fast allen Geweben höherer Tiere und Menschen exprimiert wird. Follistatin-Peptid bioneutralisieren Mitglieder der transformierenden Wachstumsfaktor-Beta-Superfamilie (TGF-β), einschließlich GDF-8 (Wachstumsdifferenzierungsfaktor 8 / Myostatin) und mit einer besonderen Wirkung auf das parakrine Hormon Activin. Wissenschaftler kennen verschiedene Isoformen von Follistatin-Peptiden wie Follistatin-344 (FST344), Follistatin-317 (FST317), Follistatin-315 (FST315), Follistatin-300 (FST300) oder Follistatin-288 (FST288).

Wachstumshormon (GH) ist ein einkettiges 191-Aminosäure-Polypeptid, das vom GH1-Gen codiert wird. Die wichtigste Funktion von HGH ist die Stimulation über den JAK-STAT-Signalweg von IGF-1, und viele Funktionen / Effekte, die im Allgemeinen HGH zugeschrieben oder zugeordnet werden, werden tatsächlich direkt durch IGF-1 verursacht. Wichtigste bekannte verwandte Effekte und Funktionen, die damit verbunden und verbunden sind Wachstumshormon B. Wachstum (in der Körpergröße) im Kindesalter, Steigerung der Proteinsynthese, Förderung der Lipolyse und Fettverwertung durch Stimulierung des Triglyceridabbaus und der Oxidation in Adipozyten, Unterstützung der Ganzkörperregeneration, Wundheilung und Gewebewiederaufbau, Erhöhung der Calciumretention - Erhöhung der Mineralisierung des Knochens und gh kann auch das Risiko von Herz- und Herz-Kreislauf-Erkrankungen verringern.

Das HGH-Fragment Peptid besteht aus kurzen synthetischen Teilsequenzen des Wachstumshormons. Das HGH-Fragment ist eine modifizierte Form der Aminosäuren 176-191 in der C-terminalen Region des Wachstumshormons, die die Art und Weise nachahmt, wie natürliches Gh den Fettstoffwechsel reguliert, ohne jedoch den Insulinspiegel zu beeinflussen. weil gerade ein Teil 176-191 der Aminosäuresequenz des Wachstumshormons seine Fettverbrennungskraft darstellt. Der klinische Test bestätigt, dass dieses Fragmentpeptid sowohl beim Menschen als auch beim Tier zu einer Lipolyse (Fettabbau) führt und die Lipogenese hemmt. Wissenschaftliche Studien und klinische Studien haben gezeigt, dass das HGH-Fragment Fett spezifisch aus fettleibigen Fettzellen, jedoch nicht aus mageren Zellen freisetzt. Die Forschung legte auch nahe, dass HGH-Fragmentpeptid Gleichzeitig wird die Ansammlung von neuem Fett in allen Fettzellen stark reduziert und die vollständige Fettverbrennung verbessert.

CJC-1295 ist ein 30-Aminosäuren-Peptid, das ein synthetisches Analogon und eine modifizierte Form von Somatocrinin ist. Das Peptid CJC-1295 erhöht und stimuliert die Plasmawachstumshormon- und IGF-1-Spiegel bei Tieren und Menschen, ohne die Pulsatilität der Wachstumshormonsekretion zu beeinträchtigen. CJC 1295-Peptid zeichnet sich durch seine Fähigkeit zur Biokonjugation mit dem globulären Protein Serum Albumin aus und kann zwei Biomoleküle zu einer chemischen Bindung verbinden. Dies verlängert schnell seine biologische Halbwertszeit.

MGF (IGF-1Ec) ist eine Spleißvariante des Peptids IGF-1, das in vielen Geweben gefunden wurde und direkt in Zielgeweben als parakrines / autokrines Hormon produziert wird. IGF-1Ec-Peptid ist abhängig vom IGF-1 Rezeptor (IGF-1R) und stimuliert direkt den IGF-1R. Mechanische Überlastung oder Schädigung führt in Muskelgeweben signifikant zur Synthese von Igf1-mRNA. IGF-I sind in hypertrophen Muskeln hochreguliert und stimulieren Satellitenzellen. IGF-1 führt zu einer erhöhten Differenzierung und Hypertrophie.

DES (1-3) IGF-1 ist ein verkürztes Analogon des Peptids IGF-1, aber der Strukturunterschied zwischen IGF-1 und DES (1-3) IGF-1 ist derjenige von DES (1-3) ) IGF-1 fehlen die ersten drei Aminosäuren (Tripeptid Gly-Pro-Glu) am N-Terminus von IGF-1 (während IGF-1 von 70 Aminosäuren gebildet wird, DES (1-3) IGF-1 von 67 Aminosäuren). Peptide DES (1-3) IGF -1 bindet mit hoher Affinität an den IGF-1-Rezeptor, was zur Aktivierung einer Reihe von Genen führt, die die Zellfunktion vermitteln.

ACE-031 ist ein wissenschaftlich entwickelter Lockrezeptor. ACE-031 ist eine lösliche und synthetische Form des Transmembranproteinrezeptors ACVR2B (Activin-Rezeptor Typ IIB; auch als ActRIIB gekennzeichnet). Sowohl ACVR2B als auch ACE-031 sind Rezeptoren mit hoher Affinität zur Bindung von Myostatin (GDF-8) und verwandten Liganden aus der TGF-β-Superfamilie (Transforming Growth Factor Beta), die das Muskelwachstum und den Muskelaufbau negativ beeinflussen. ACE-031 Möglicherweise verhindert die Fähigkeit, dass Myostatin ACVR2B in Muskelfasermembranen bindet, und verhindert, dass das Muskelwachstum begrenzende Signal von Myostatin an die Muskelzellen abgegeben wird. Die Forscher hoffen, dass ACE-031 bei Patienten mit Symptomen vieler neuromuskulärer Erkrankungen, einschließlich Muskeldystrophie, helfen kann, die Muskulatur zu erhalten und zu verbessern, und in Zukunft als mögliche Behandlung bei der Behandlung von Muskelschwäche und -verschlechterung hilfreich sein kann.

Pentapeptid Ipamorelin ist ein modernes, hochselektives und wirksames synthetisches Met-Enkephalin-Analogon, das unnatürliche D-Aminosäuren aus der Untergruppe der Ghrelin-Rezeptoren enthält. Ähnlich wie GHRP-6 und andere Ghrelin-Rezeptor-Agonisten wirkt Ipamorelin auch als synthetisches Ghrelin-Mimetikum und hat eine signifikante Aktivität und Wirkung zur Freisetzung von Wachstumshormonen. Peptid ipamorelin wirkt sich nicht auf Prolaktin, das adrenocorticotrope Hormon (ACTH) oder Cortisol aus, da Ipamorelin hochselektiv nur die Sekretion von Wachstumshormon induziert. Für viele Vorteile (insbesondere wegen seiner Selektivität) gegenüber anderen Ghrelin-Mimetika ist Ipamorelin ein sehr interessanter Kandidat für die weitere wissenschaftliche Forschung und klinische Entwicklung.

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Peptidschlussfolgerung:

Heute kennen Wissenschaftler vollständige Aminosäuresequenzen von mehr als 100.000 Peptiden und Proteinen und zeichnen diese auf, wobei jedes dieser Peptide oder Proteine ​​sein eigenes Merkmal aufweist und genau definierte Aminosäuresequenz. Es wurden viele Peptide entdeckt und viele Arten von Peptiden sind bekannt. Peptide können sortiert, klassifiziert oder kategorisiert werden nach zahlreichen Faktoren oder deren Eigenschaften, wie chemische Struktur und Eigenschaften, Anzahl der Aminosäuren, Funktionen und Wirkungsweise, Vorkommen, Ort der Aktion, Quelle, Herkunft usw. Auch in unserem Peptidverkauf gibt es viele Peptidtypen und -arten. Die einzigartigen chemischen und physikalischen Eigenschaften von Peptiden hängen direkt von der Zusammensetzung und Bindung ihrer Aminosäuren ab.

Die Peptide können auf natürliche Weise (sie werden in allen lebenden Organismen, Menschen, Tieren und Pflanzen auf natürliche Weise synthetisiert) oder synthetisch (durch die Chemikalie) hergestellt werden Synthese in Laboratorien). Die Rolle von Peptiden in der Natur ist sehr wichtig, da Peptide eine große Anzahl wichtiger Aufgaben erfüllen und unersetzbar sind Funktionen in lebenden Organismen spielen eine Schlüsselrolle in laufenden biologischen Aktivitäten und Prozessen. Die chemische Synthese von Peptiden in Laboratorien kann mit klassischen Lösungsphasentechniken oder mit neueren, durch Festphasenmethoden. Synthetische Peptide können in Peptidstruktur- oder -funktionsstudien, zur Herstellung von Antikörpern, Peptidhormonen oder deren Analoga verwendet werden, um neue zu entwerfen Enzyme, Medikamente oder Impfstoffe. Bei der chemischen Synthese von Peptiden in Laboratorien besteht eine große Flexibilität für eine große Menge von Anwendungen und Aminosäuren Sequenzen. Darüber hinaus können synthetische Peptide modifiziert werden, um ihre Eigenschaften oder ihre Konformation zu ändern, mit Immunogenen zur Herstellung von Antikörpern, Arzneimitteln oder Impfstoffen konjugiert oder zur Proteinquantifizierung isotopenmarkiert werden.

Aufgrund der außerordentlichen Bedeutung von Peptiden in der Natur und des großen Potenzials und der Möglichkeiten für ihre Verwendung in vielen Bereichen der menschlichen Tätigkeit (einschließlich der chemischen, kosmetischen oder medizinischen Industrie) stellt die Erforschung von Peptiden und Proteinen heute eine sehr wichtige und umfassend untersuchte Aufgabe dar Bereich der wissenschaftlichen Forschung. Viele Wissenschaftler und Forscher auf der ganzen Welt, von Amateuren bis zu den besten Biologieforschungsfachleuten, machen es großartig und intensive Anstrengungen zur Erforschung, Entwicklung und Untersuchung von Peptiden und Proteinen.

Für wissenschaftliche Forschung verkaufen wir erstklassige Peptide, Proteine ​​und ungefährliche Chemikalien von höchster Qualität zu vernünftigen Preisen. Wir möchten Sie nachdrücklich daran erinnern, dass alle von uns angebotenen Produkte ausschließlich für wissenschaftliche Zwecke und Forschungszwecke hergestellt, bestimmt und verkauft werden und nicht für andere Zwecke. Bitte haben Sie Verständnis dafür, dass trotz der Tatsache, dass wissenschaftliche Studien einen positiven Nutzen von zum Verkauf angebotenen Peptiden und Chemikalien für den Menschen feststellen oder bestätigen könnten, diese Substanzen noch Gegenstand weiterer intensiver wissenschaftlicher Forschung sind und noch nicht ausreichend untersucht wurden für andere Zwecke als Forschungszwecke. Aus diesem Grund sind alle unsere Produkte ausschließlich für wissenschaftliche Zwecke bestimmt und werden verkauft. Sie können Peptide, Sarms und andere nicht gefährliche Forschungschemikalien von uns nur für Forschungszwecke kaufen. Lesen Sie auch sorgfältig unsere Bedingungen und Bedingungen, bevor Sie bestellen, müssen Sie diesen vollständig zustimmen und sie befolgen (was Sie auch bei der Erstellung jeder Bestellung bestätigen müssen), in einem anderen Fall oder wenn Bei Verdacht auf Missbrauch behalten wir uns das Recht vor, Ihnen den Verkauf zu verweigern. Wenn Sie weitere Fragen zum Verkauf von Peptiden, ihren Eigenschaften oder ihrer Verwendung haben, lesen Sie bitte zuerst die Seite häufig gestellte Fragen, Wenn Sie keine Antwort finden, kontaktieren Sie uns. Vielen Dank für Ihre Aufmerksamkeit, Ihr Interesse und Ihre Fürsorge. Wir wünschen Ihnen viel Erfolg bei Ihren Recherchen, Peptidverkaufsteam. Seiteninhalt und Artikel von

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By Hans Gruhl, posted on: 
Comment: Wissenschaftler kennen mehr als 100.000 Peptide, hmm interessant...

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